Epidermal growth factor (EGF) เป็นปัจจัยการเจริญเติบโตขนาดเล็กที่มีศักยภาพในการกระตุ้นการแบ่งตัวของเซลล์ การแบ่งเซลล์ และการอยู่รอด EGF เป็นสมาชิกผู้ก่อตั้งของกลุ่ม EGF ซึ่งรวมถึง TGF-alpha, amphiregulin (AR), betacellulin (BTC), epiregulin (EPR), heparinbinding EGFlike growth factor (HBEGF), epigen และ neuregulins (NRG)-1 ถึง -6 สมาชิกของกลุ่ม EGF มีลักษณะเฉพาะคือมีโครงสร้างร่วมกันคือโดเมน EGFlike ซึ่งประกอบด้วยพันธะไดซัลไฟด์ภายในโมเลกุล 3 พันธะ ซึ่งก่อตัวจากกรดอะมิโนซิสเทอีน 6 ตัวที่รักษาระยะห่างกันเท่าๆ กัน พันธะไดซัลไฟด์เหล่านี้มีความจำเป็นสำหรับโครงสร้างโปรตีนที่เหมาะสมและการจับกับตัวรับ สมาชิกในกลุ่ม EGF ทั้งหมดถูกสังเคราะห์เป็นโปรตีนพรีเคอร์เซอร์ทรานส์เมมเบรนชนิด I ที่อาจมีโดเมน EGF หลายโดเมนในบริเวณนอกเซลล์ โปรตีนที่โตเต็มที่จะถูกปลดปล่อยออกจากพื้นผิวเซลล์โดยการสลายโปรตีนที่มีการควบคุม โปรตีน EGF ที่มีความยาวเต็มประกอบด้วยกรดอะมิโน 1,207 กรด (aa) (สารตั้งต้นของ EGF) ที่ประกอบด้วยโดเมน EGF เก้าโดเมนและ LDLR คลาส B ซ้ำเก้าครั้ง อย่างไรก็ตาม โปรตีนที่โตเต็มที่มีขนาดเล็กกว่ามาก โดยมีเพียง 53 aa และถูกสร้างขึ้นโดยการแตกตัวของโปรตีเอสของโดเมน EGF ที่อยู่ใกล้บริเวณทรานส์เมมเบรน EGF ได้รับการอนุรักษ์ไว้อย่างดีในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม โดย EGF ของมนุษย์ที่โตเต็มที่นั้นเหมือนกับ EGF ของหนูและหนูทดลองที่โตเต็มที่ 70% ทางสรีรวิทยา EGF พบได้ในของเหลวในร่างกายต่างๆ รวมทั้งเลือด นม ปัสสาวะ น้ำลาย น้ำอสุจิ น้ำตับอ่อน น้ำไขสันหลัง และน้ำคร่ำ EGF เป็นลิแกนด์ที่มีความสัมพันธ์สูงของตัวรับ EGF (ErbB) ตัวรับไทโรซีนไคเนสของตระกูล ErbB (HER) สี่ตัว ได้แก่ EGFR/ErbB1, ErbB2, ErbB3 และ ErbB4 ทำหน้าที่ตอบสนองต่อสมาชิกของตระกูล EGF การจับกับ EGF ทำให้เกิดการสร้างไดเมอร์ของตัวรับ EGF ส่งผลให้เส้นทางการส่งสัญญาณของโปรตีนไทโรซีนไคเนสถูกกระตุ้น ตัวรับเหล่านี้จะผ่านรูปแบบที่ซับซ้อนของการสร้างไดเมอร์แบบโฮโมหรือเฮเทอโรที่เกิดจากลิแกนด์เพื่อถ่ายทอดสัญญาณของตระกูล EGF EGF จับกับ ErbB1 และขึ้นอยู่กับบริบท ทำให้เกิดการสร้างโฮโมไดเมอร์หรือเฮเทอโรไดเมอร์ที่มี ErbB2

ผลิตภัณฑ์ คุณสมบัติ