Faloidin, ölüm başlığı mantarından (Amanita phalloides) türetilen bir siklik heptapeptid toksinidir. Filamentöz aktine (F-aktin) yüksek afiniteyle (Kd = 20 nM) bağlanır ve küresel aktine (G-aktin) bağlanmaz. Genellikle doku kesitlerinde, hücre kültürlerinde veya hücresiz sistemlerde nitel ve nicel analiz için F-aktini etiketlemek için kullanılır. Faloidin türevleri ayrıca kas ve kas dışı hücreler de dahil olmak üzere hem hayvansal hem de bitkisel kaynaklardan gelen aktin filamentlerine, aktin alt birimi başına yaklaşık bir faloidin molekülü oranında stokiyometrik oranda bağlanır. Spesifik olmayan bağlanma ihmal edilebilir düzeydedir ve boyanmış ve boyanmamış bölgeler arasında net bir ayrım sağlar. Bu nedenle faloidin türevleri, ilgili araştırmalarda aktin antikorlarının yerine geçmek için özellikle uygundur. Ek olarak, falloidin türevleri küçüktür, yaklaşık 12-15 Å çapındadır ve 2000 Dalton'dan daha az moleküler ağırlığa sahiptir. Aktinin birçok fizyolojik özelliği korunur, örneğin miyozin, tropomiyozin ve DNase I gibi aktin bağlayıcı proteinlerle etkileşime girme yeteneği gibi. Falloidinle etiketlenen filamentler hala katı miyozin matrislerine nüfuz edebilir ve gliserolden çıkarılan kas lifleri etiketlemeden sonra kasılabilir.

Faloidin bağlanması, filamentöz aktin (mikrofilamentler) depolimerizasyonunu inhibe ederek yapılarını stabilize eder ve polimerizasyon ve depolimerizasyonun dinamik dengesini bozar. Bu özellik, aktin polimerizasyonu için kritik konsantrasyonu (CC) 1 µg/mL'nin altına düşürerek onu güçlü bir polimerizasyon promotörü yapar. Ek olarak, faloidin F-aktinin ATP hidroliz aktivitesini inhibe eder.

Bu ürün, bir amino fonksiyonel grubuyla konjuge edilmiş faloidindir. Bu ürün tarafından bağlanan F-aktin, aktinin biyolojik özelliklerinin çoğunu korur. Bağlanma türe özgü değildir ve geniş bir uygulama yelpazesine sahiptir.

Özellikler

Filamentöz aktine (F-aktin) seçici olarak bağlanır.

Faloidin türlere özgü değildir ve hemen hemen hiç özgül olmayan boyama göstermez. Boyalı ve boyasız bölgeler arasında son derece net bir kontrast sağlar.

Son derece uyumludur ve aktin aktivitesini etkilemez.

Uygulamalar

F-aktine olan sıkı ve seçici bağlanma, hücre içindeki mikrofilament sitoskeletonunun dağılımını ortaya koyar.

Özellikler

Bileşenler

Nakliye ve Depolama

Ürün buz torbasıyla birlikte gönderilir. Teslim alındıktan sonra -15°C ~-25°C'de karanlık ve kuru bir yerde bir yıla kadar saklayın.

Belgeler:

Güvenlik Bilgi Formu

40733-MSDS-CN20250217

Kılavuzlar

40733_Manual_CN20250217_TR

Alıntılar ve Referanslar:

[1] Gao Y, Wang Z, Hao Q, ve diğerleri. ERα kaybı, vinculin'i aşağı düzenleyerek meme kanseri hücrelerinin amip benzeri göçünü tetikler. Nat Commun. 2017;8:14483. 7 Mart 2017'de yayımlandı. doi:10.1038/ncomms14483(IF:12.124)