Arrière-plan

La transferrine, également appelée transferrine (TRF, Tf), est responsable du transport du fer absorbé par le tube digestif et du fer libéré par la dégradation des globules rouges. Elle pénètre dans la moelle osseuse sous forme de complexe de fer trivalent (Tf-Fe3+) pour la production de globules rouges matures. La transferrine est principalement présente dans le plasma. La transferrine plasmatique fournit du fer à la plupart des tissus de l'organisme, tandis que dans les zones qu'elle ne peut atteindre, la transferrine synthétisée par ces tissus elle-même produit un transfert de fer dans la zone locale.

Figure 1. Structure de la transferrine

La transferrine humaine est principalement synthétisée dans le foie. Il s'agit d'une glycoprotéine à chaîne unique composée de deux lobes situés à l'extrémité N-terminale et à l'extrémité C-terminale homologues. La transferrine humaine contient 678 résidus d'acides aminés, un point isoélectrique de 5,9 et un poids moléculaire de 76 kD. Chaque molécule de transferrine peut transporter 2 ions fer trivalents (Fe3+). L'interaction entre la transferrine et le Fe3+ dépend du pH. À pH 7,4, la transferrine et le Fe3+ se lient efficacement, et les deux se séparent à pH acide.

Existence

Holo-Transferrine, transferrine partiellement saturée, apo-Transferrine

Mécanismes fonctionnels

La transferrine (Tf) se lie au fer en interagissant avec son récepteur, le récepteur de la transferrine 1 (TfR1). TfR1 est une glycoprotéine exprimée à la surface cellulaire, composée de deux sous-unités homodimériques reliées par des liaisons disulfures. À la surface cellulaire, Tf interagit avec Fe3+ pour former l'holo-Tf et se lie au récepteur TfR1, pénétrant dans l'endosome par endocytose. Dans l'environnement acide de l'endosome, Fe3+ se sépare de Tf et STEAP3 réduit Fe3+ en Fe2+, qui est transporté vers le cytoplasme par le transporteur d'ions métalliques divalents 1 (DMT1). Ensuite, Tf qui libère Fe3+ forme un complexe Tf/TfR1 avec TfR1 et migre vers la surface cellulaire par exocytose. À la surface cellulaire, la transferrine (Tf) se sépare du récepteur TfR1 pour devenir l'apo-Tf, puis se lie à nouveau à Fe3+ pour participer au cycle du fer. Une fois l’ensemble du processus terminé, Tf et TfR1 sont recyclés et entrent dans le cycle suivant d’absorption du fer cellulaire.

Figure 2. Diagramme du mécanisme du cycle de la transferrine[1]

La fonction principale de la transferrine

  1. Evite la génération de radicaux libres et protège la croissance cellulaire.
  2. Antibactérien, stérilisant, détoxifiant
  3. Maintenir la prolifération et la croissance cellulaire
  4. Favorise le stockage et le transport extracellulaire du fer

Sources de transferrine

Source

Sécurité

Différences entre les lots

Transferrine extraite naturellement

Extrait de plasma humain et bovin

Faible sécurité, le produit final peut contenir des agents pathogènes

La transferrine est extraite de différents lots de sérum humain ou de sérum bovin, et ses performances varient considérablement

Transferrine recombinante

Exprimé à partir de cellules procaryotes et eucaryotes

Bonne sécurité, le produit final ne contient pas d'agents pathogènes

Chaque lot est exprimé en utilisant la même lignée cellulaire, avec des performances stables

Caractéristiques du produit

Bonne sécurité : Le produit a passé plusieurs couches d’inspection et de tests de qualité, évitant ainsi la contamination par des agents pathogènes ;

Faible toxicité : La cytotoxicité est très faible et n’a aucun impact sur les expériences ultérieures ;

Performances stables : Chaque lot est exprimé à partir de la même lignée cellulaire, avec des différences de performances minimales et une pureté protéique élevée

Facile à utiliser : il suffit d'ajouter le produit à la base ;

Largement applicable : peut être utilisé pour la culture de différents types de cellules.

FAQ

Q1 : Faut-il ajouter de la transferrine extraite ou de la transferrine recombinante au milieu de culture sans sérum ?

R : La transferrine extraite présente des défauts tels qu'une sécurité insuffisante et de grandes différences d'un lot à l'autre. En particulier, lorsque la transferrine extraite est ajoutée à un milieu de culture sans sérum pour la culture cellulaire, elle peut introduire des agents pathogènes humains ou animaux (tels que le virus de la maladie de la vache folle, le virus de Creutzfeldt-Jakob et d'autres agents pathogènes inconnus) dans les cellules et les contaminer. La transferrine recombinante évite complètement la possibilité de contamination par des agents pathogènes, c'est pourquoi la transferrine recombinante doit être ajoutée au milieu de culture sans sérum.

Q2 : Faut-il ajouter de la transferrine saturée en fer (Holo) ou de la transferrine apo (Apo) au milieu de culture ?

R : Lorsque le milieu de culture ne contient pas de fer ou que la teneur en fer est faible, choisissez d'ajouter de la transferrine saturée en fer (Holo) ; lorsque le milieu de culture est riche en fer, choisissez l'apo transferrine.

Q3 : Qu'est-ce qui est le meilleur, la transferrine saturée en fer (Holo) ou la transferrine apo (Apo) ?

R : Il est impossible de déduire théoriquement l’effet des deux, et des tests expérimentaux sont nécessaires.

Q4 : Quelle est la concentration de transferrine dans le milieu de culture sans sérum ?

Réponse : La concentration de transferrine est liée au type de cellule. La concentration spécifique est liée à l'état de la cellule, à la concentration cellulaire et à l'objectif expérimental.Cellules primaires générales : 5-100 mg/L ; cellules ovariennes de hamster chinois : 10-50 mg/L ; cellules hybridomes et Vero : 5-20 mg/L

Informations de commande

Nom du produit

Numéro de produit

Spécification

Transferrine bovine ((APO)

40102ES60/80

100 mg

Transferrine bovine (HOLO)

40103ES60/80

100 mg/1 g

Transferrine humaine (dérivée du plasma humain)

40133ES60/76/80

100 mg/500 mg/1 g

Holo-transferrine humaine recombinante

92288ES60/76/80

100 mg/500 mg/1 g

Protéine recombinante humaine Apo-Transferrine

92289ES60/76/80

100 mg/5

Enquête