上皮成長因子 (EGF) は、細胞の増殖、分化、生存を誘導できる、小さく強力な成長因子です。EGF は、TGF-α、アンフィレグリン (AR)、ベータセルリン (BTC)、エピレグリン (EPR)、ヘパリン結合性 EGF 様成長因子 (HBEGF)、エピゲン、ニューレグリン (NRG)-1 ～ -6 を含む EGF ファミリーの創設メンバーです。EGF ファミリーのメンバーは、EGF 様ドメインという共通の構造モチーフを特徴としており、このドメインには、6 つの同様の間隔で保存されたシステイン残基によって形成される 3 つの分子内ジスルフィド結合が含まれています。これらのジスルフィド結合は、適切なタンパク質構造と受容体結合に不可欠です。EGF ファミリーのメンバーはすべて、細胞外領域に複数の EGF ドメインを含む可能性のある、I 型膜貫通前駆タンパク質として合成されます。成熟したタンパク質は、制御されたタンパク質分解によって細胞表面から放出されます。 EGF タンパク質の全長は 1207 アミノ酸 (aa) (EGF 前駆体) で、9 つの EGF ドメインと 9 つの LDLR クラス B リピートが含まれています。ただし、成熟したタンパク質ははるかに小さく、わずか 53 aa で、膜貫通領域に近い EGF ドメインのタンパク質分解切断によって生成されます。EGF は哺乳類全体でよく保存されており、成熟したヒト EGF は成熟したマウスおよびラット EGF と 70% 同一です。生理学的には、EGF は血液、乳汁、尿、唾液、精液、膵液、脳脊髄液、羊水など、さまざまな体液に含まれています。EGF は、EGF 受容体 (ErbB) の高親和性リガンドです。EGFR/ErbB1、ErbB2、ErbB3、ErbB4 を含む 4 つの ErbB (HER) ファミリー受容体チロシンキナーゼが、EGF ファミリーのメンバーへの応答を媒介します。 EGF 結合により EGF 受容体の二量体化が誘導され、タンパク質チロシンキナーゼシグナル伝達経路が活性化されます。これらの受容体は、リガンド誘導性のホモ二量体化またはヘテロ二量体化の複雑なパターンを経て、EGF ファミリーのシグナルを伝達します。EGF は ErbB1 に結合し、状況に応じて ErbB2 を含むホモ二量体またはヘテロ二量体の形成を誘導します。

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