Фаллоидин — циклический гептапептидный токсин, полученный из гриба бледной поганки (Amanita phalloides). Он связывается с нитевидным актином (F-актином) с высокой аффинностью (Kd = 20 нМ) и не связывается с глобулярным актином (G-актином). Он обычно используется для маркировки F-актина в срезах тканей, клеточных культурах или бесклеточных системах для качественного и количественного анализа. Производные фаллоидина также связываются с актиновыми нитями как из животных, так и из растительных источников, включая мышечные и немышечные клетки, в стехиометрическом соотношении приблизительно одна молекула фаллоидина на субъединицу актина. Неспецифическое связывание незначительно, что обеспечивает четкое различие между окрашенными и неокрашенными областями. Поэтому производные фаллоидина особенно подходят в качестве замены антител к актину в соответствующих исследованиях. Кроме того, производные фаллоидина имеют небольшие размеры, диаметр около 12-15 Å и молекулярную массу менее 2000 дальтон. Многие физиологические свойства актина сохраняются, например, способность взаимодействовать с актин-связывающими белками, такими как миозин, тропомиозин и ДНКаза I. Меченые фаллоидином нити все еще могут проникать в твердые миозиновые матрицы, а мышечные волокна, извлеченные из глицерина, могут сокращаться после маркировки.

Связывание фаллоидина ингибирует деполимеризацию нитевидного актина (микрофиламентов), стабилизируя их структуру и нарушая динамическое равновесие полимеризации и деполимеризации. Это свойство снижает критическую концентрацию (КК) для полимеризации актина до менее 1 мкг/мл, что делает его мощным промоутером полимеризации. Кроме того, фаллоидин ингибирует активность гидролиза АТФ F-актина.

Этот продукт представляет собой фаллоидин, конъюгированный с аминофункциональной группой. F-актин, связанный этим продуктом, сохраняет многие биологические свойства самого актина. Связывание не является видоспецифичным и имеет широкий спектр применения.

Функции

Избирательно связывается с нитевидным актином (F-актином).

Фаллоидин не является видоспецифичным и практически не проявляет неспецифического окрашивания, обеспечивает чрезвычайно четкий контраст между окрашенными и неокрашенными областями.

Он обладает высокой совместимостью и не влияет на активность актина.

Приложения

Тесное и избирательное связывание с F-актином позволяет выявить распределение микрофиламентного цитоскелета внутри клетки.

Технические характеристики

Компоненты

Доставка и хранение

Продукт поставляется с пакетом льда. После получения хранить при температуре -15°C ~-25°C в темном сухом месте до одного года.

Документы:

Паспорт безопасности

40733-MSDS-CN20250217

Руководства

40733_Руководство_CN20250217_RU

Цитаты и ссылки:

[1] Gao Y, Wang Z, Hao Q и др. Потеря ERα вызывает амебоидоподобную миграцию клеток рака молочной железы путем снижения регуляции винкулина. Nat Commun. 2017;8:14483. Опубликовано 7 марта 2017 г. doi:10.1038/ncomms14483(IF:12.124)