La insulina es una hormona polipeptídica de doble cadena (α, β) secretada por las células β de los islotes del páncreas. Consta de 51 aminoácidos, de los cuales la cadena α contiene 21 aminoácidos y la cadena β contiene 30 aminoácidos. Las dos cadenas están conectadas por dos pares de enlaces disulfuro, y la propia cadena α también contiene un par de enlaces disulfuro. El proceso de secreción de la insulina es el siguiente: el extremo amino terminal de la preproinsulina lleva un péptido señal de 23-30 aminoácidos. Este péptido señal puede transferir preproinsulina al retículo endoplásmico y luego se corta inmediatamente para liberar proinsulina. La proinsulina está compuesta por la cadena β de insulina, el péptido C y la cadena α. La proinsulina liberada se transfiere inmediatamente al aparato de Golgi, donde se empaqueta y se convierte en insulina, y se libera en la sangre junto con el péptido C. La insulina es la única hormona proteica conocida en el organismo que puede reducir el nivel de azúcar en sangre. No sólo se encarga de regular la captación, utilización y almacenamiento de glucosa, aminoácidos y ácidos grasos por parte de las células, sino que también inhibe la degradación de glucógeno, proteínas y grasas.

Este producto es una secuencia completa de insulina humana expresada en E. coli. El peso molecular es de aproximadamente 5800 Da. La estructura es la misma que la de la insulina humana de origen natural. Se utiliza comúnmente como componente auxiliar en cultivos celulares. La concentración habitual es de 1 a 10 μg/mL.

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