El FGF básico es un miembro de la familia FGF, actualmente compuesta por siete proteínas mitogénicas relacionadas que muestran una conservación de aminoácidos del 35 al 55%. El FGF básico se ha aislado de varias fuentes, entre ellas el tejido nervioso, la pituitaria, la corteza suprarrenal, el cuerpo lúteo y la placenta. Este factor contiene cuatro residuos de cisteína, pero el FGF básico reducido conserva la actividad biológica completa, lo que indica que no se requieren enlaces disulfuro para esta actividad. Varios informes indican que se producen diversas formas de FGF básico como resultado de las extensiones N-terminales. Estas extensiones aparentemente afectan la localización del FGF básico en los compartimentos celulares, pero no afectan la actividad biológica. Los estudios indican que la unión del FGF a la heparina o a los proteoglicanos de heparán sulfato de la superficie celular es necesaria para la unión del FGF a los receptores de FGF de alta afinidad. El FGF ácido y básico parecen unirse a los mismos receptores de alta afinidad y muestran un rango similar de actividades biológicas. El FGF básico estimula la proliferación de todas las células de origen mesodérmico y de muchas células de origen neuroectodérmico, ectodérmico y endodérmico. El FGF básico es quimiotáctico y mitogénico para las células endoteliales in vitro. El FGF básico induce la diferenciación, supervivencia y regeneración neuronal. También se ha demostrado que el FGF básico es crucial en la modulación del desarrollo y la diferenciación embrionarios. Estas funciones in vitro observadas del FGF básico sugieren que el FGF básico puede desempeñar un papel in vivo en la modulación de procesos normales como la angiogénesis, la cicatrización de heridas y la reparación de tejidos, el desarrollo y la diferenciación embrionarios, y la función neuronal y la degeneración neuronal.

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