Descripción
La FAP (también conocida como seprasa) es una serina proteasa transmembrana de tipo II de 95 kDa que está estructuralmente relacionada con la dipeptidil peptidasa IV (DPPIV/CD26). Dentro del dominio extracelular (ECD), la FAP humana comparte un 90% de identidad de secuencia de aminoácidos (aa) con la FAP de ratón y rata. El empalme alternativo de la FAP humana genera una isoforma truncada que consta de los 239 residuos C-terminales del ECD. Una forma soluble y enzimáticamente activa de la FAP conocida como enzima de escisión de antiplasmina (APCE) circula en el plasma humano. La FAP se expresa en fibroblastos estromales reactivos en tejido tumoral y cicatrización de heridas y en sinoviocitos en artritis reumatoide. Presenta actividad de dipeptidil peptidasa con especificidad de sustrato similar a la DPPIV, que es específica para secuencias Xaa-Pro N-terminales. La FAP también es una endopeptidasa que puede degradar la gelatina, los colágenos I y IV, la fibronectina y la laminina, así como varias hormonas peptídicas (por ejemplo, el neuropéptido Y, el péptido natriurético cerebral, la sustancia P, el péptido YY y las incretinas). La actividad enzimática depende de la asociación de la FAP con la DPPIV en la superficie celular. La actividad de degradación de la matriz de la FAP contribuye a la migración e invasión de células tumorales. Además, la FAP puede mejorar el crecimiento de las células tumorales al limitar el desarrollo de la inmunidad antitumoral.
Presupuesto
| Sinónimos | PAF; FAPalfa; BOBO; seprasa; APCE; DPPIV; DPPIVA; FAPA |
| Uniprot No. | Q12884.1 |
| Fuente | Humano recombinante PAF La proteína se expresa a partir de HEK293 Células con etiqueta His en el extremo N-terminal. Contiene Leu26-Asp760. |
| Peso molecular | Aproximadamente 86,1 kDa. Debido a la glicosilación, la proteína migra a 90-100 kDa según el resultado de la PAGE Tris-Bis. |
| Pureza | > 95% según lo determinado por SDS-PAGE y HPLC. |
| Actividad | Datos de ELISA:FAP humana inmovilizada, etiqueta His a 0,5 μg/ml (100 μl/pocillo) en la placa. Curva dosis-respuesta para el anticuerpo anti-FAP, etiqueta hFc con una CE50 de 25,8 ng/ml determinada por ELISA. Bioactividad: Medida por su capacidad para convertir el sustrato benciloxicarbonil-Gly-Pro-7-amido-4-metilcumarina (Z-GP-AMC) en Z-Gly-Pro y 7-amino-4-metilcumarina (AMC). La actividad específica es >3000 pmol/min/µg |
| Endotoxin | < 1.0 UE por 1μg de el proteína por el Método LAL. |
| Formulación | Liofilizado a partir de una solución filtrada de 0,22 μm en 20 mM de Tris y 250 mM de NaCl (pH 8,2). Normalmente, se añade un 8 % de trehalosa como protector antes de la liofilización. |
| Reconstitución | Centrifugar los tubos antes de abrirlos.Reconstituir a una concentración superior a 100 μg/mL Se recomienda (normalmente usamos 1) mg/ml Solución para liofilización). Disolver la proteína liofilizada en agua destilada. |
Almacenamiento
El producto debería almacenarse a -20~-80℃ por 1 año a partir de la fecha de recepción.
2-7 días, 2 ~8 °C en condiciones estériles después de la reconstitución.
3-6 meses, -20~-80℃ en condiciones estériles después de la reconstitución.
Se recomienda dividir la proteína en cantidades más pequeñas cuando se usa por primera vez. y evitar ciclos repetidos de congelación y descongelación.
Nota
1. Evite la congelación y descongelación repetidas.
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