Description
L'inhibiteur de la RNase est un inhibiteur spécifique de la ribonucléase (RNase) présent dans le placenta humain. Le principe de son inactivation spécifique de la RNase est de se lier de manière non covalente à la RNase pour former un complexe, ce qui rend la RNase inactive.
Ce produit est un inhibiteur de RNase recombinant de souris exprimé et purifié sous une forme soluble dans E. coli, capable d'inhiber largement divers types de RNases (RNase A, B, C). Testé par RT-PCR et RT-qPCR, ce produit est compatible avec la transcriptase inverse Hifair® III (Cat#11111ES) et diverses ADN polymérases. Par rapport aux inhibiteurs de RNase humains, ce produit ne contient pas deux résidus de cystéine qui sont très sensibles à l'oxydation dans les protéines humaines, possédant ainsi une plus grande activité antioxydante. De plus, il est plus adapté aux expériences à haute sensibilité au DTT, telles que la qPCR.
Ce produit peut être utilisé dans des expériences telles que la synthèse d'ADNc du premier brin, la séparation des polyribosomes, la transcription in vitro et les systèmes de traduction acellulaires in vitro.
Caractéristiques
1.Activité inhibitrice de l'ARNase à large spectre : capable d'inhiber les ARNases, notamment l'ARNase A, l'ARNase B, l'ARNase C et d'autres.
2.Compatible avec une large gamme de conditions de réaction : Actif dans des conditions de pH de 5,0 à 9,0 et de températures de 25°C à 60°C, adapté aux transcriptases inverses thermophiles (55°C-60°C).
3.Compatible avec un large éventail d'expériences en aval : aucun impact sur l'activité enzymatique des ARN polymérases SP6, T7 ou T3, des transcriptases inverses AMV, M-MLV et des ADN polymérases Taq.
4.Production évolutive : la capacité de production en un seul lot atteint 2 milliards d'unités, garantissant l'uniformité du produit, la stabilité et l'approvisionnement en temps opportun.
5.Stabilité d'un lot à l'autre : Plateforme d'expression et de purification de protéines matures, conforme au système de gestion de la qualité ISO 13485, des tests de contrôle qualité sont effectués conformément aux normes de qualité pour garantir la stabilité des produits entre les lots.
01 Pas d'exonucléase, pas de résidu d'enzyme d'incision
Figure : La détection de la nucléase MRI (dans un système de réaction de 20 μl, 200 U de MRI et 0,5 μg de λDNA-HindⅢ ont été ajoutés, incubés à 37 °C pendant 4 heures) et l'activité résiduelle de l'enzyme de coupure (dans un système de réaction de 20 μl, 200 U de cette enzyme et 0,5 μg d'ADN plasmidique ont été ajoutés, incubés à 37 °C pendant 4 heures) ne montrent aucune activité résiduelle. Remarque : N représente le contrôle négatif ; 1, 2, 3 représentent trois lots différents.
02 Aucun résidu d'enzyme RNase
Chiffre: 20 μl de système de réaction ont ajouté 200 U d'IRM et 0,5 μg d'ARN 293T, incubés à 37 ℃ pendant 4 heures, électrophorèse sur gel d'agarose, la bande d'ARN n'a pas changé, il n'y avait aucun résidu d'ARNase.
Remarque : N représente le contrôle négatif ; 1, 2 et 3 sont des lots.
03 Capacité d'inhibition de l'enzyme RNase comparable à celle des marques concurrentes
Figure : En utilisant le surnageant de culture du virus de la grippe A comme modèle, la réaction de RT-qPCR a été réalisée à l'aide du kit de sonde Hifair® V Multiplex One Step RT-qPCR (UDG Plus) (réf. 13650ES) pour valider la capacité de digestion de la RNaseA de l'IRM. Les résultats ont indiqué que la capacité inhibitrice de la RNaseA de Yeasen MRI est comparable à celle de produits concurrents internationaux similaires.
Remarque : le contrôle Yeasen représente 8 U d'IRM + 0 ng de RNaseA ; Yeasen représente 8 U d'IRM + 60 ng de RNaseA ; le contrôle R* représente 8 U d'un produit concurrent similaire + 0 ng de RNaseA ; R* représente 8 U d'un produit concurrent similaire + 60 ng de RNaseA.
Remarque : Pour d'autres concentrations, veuillez consulter le vendeur local.
[1] Qiu J, Fan Q, Xu S, et al. Un peptide fluoré à haute tolérance sérique et lipidique pour l'administration de médicaments siRNA pour traiter l'obésité et le dysfonctionnement métabolique. Biomaterials. 2022;285:121541. doi:10.1016/j.biomatériaux.2022.121541(IF:12.479)
[2] Song Y, Guo Y, Li X, et al. RBM39 modifie la phosphorylation de c-Jun et se lie à l'ARN viral pour favoriser la prolifération du PRRSV. Front Immunol. 2021 ; 12 : 664417. Publié le 17 mai 2021. doi : 10.3389/fimmu.2021.664417(IF : 7.561)
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