Description
L'entérokinase recombinante (rEK) est un fragment très pur de la chaîne légère de l'entérokinase bovine recombinante. Sa séquence d'acides aminés est identique à celle de la chaîne légère de l'entérokinase bovine, avec des sites de clivage enzymatique aussi spécifiques que ceux trouvés dans l'entérokinase extraite naturellement, avec des sites de coupure au niveau d'Asp-Asp-Asp-Asp-Lys. Cela permet d'éliminer la protéine de fusion située à l'extrémité N de la protéine, éliminant ainsi les étiquettes de fusion inutiles. De plus, la rEK présente une activité de clivage plus élevée que l'enzyme naturelle.
L'entérokinase recombinante est une entérokinase bovine de haute pureté, hautement active et hautement spécifique produite par expression recombinante dans Escherichia coli. Dépourvue d'autres protéases, elle peut cliver efficacement les protéines de fusion sur une large plage de pH (4,5-9,5) et une large plage de températures. Elle conserve une activité partielle même en présence de divers détergents et agents dénaturants. Ce produit est sans étiquette et, en raison de son activité de clivage enzymatique extrêmement élevée, des quantités minimales sont nécessaires pour les réactions de clivage, ce qui garantit l'absence d'interférence avec les applications protéiques en aval, rendant l'élimination inutile.
Fonctionnalité
Spécificité: L'enzyme présente une spécificité pour une séquence d'acides aminés particulière, se clivant au niveau du site carboxyle-terminal contenant quatre acides aspartiques suivis de lysine (DDDDK).
Sans animaux : Produit par des méthodes recombinantes, ce qui garantit l'absence de contamination par des virus exogènes. Le processus de production n'implique aucun matériau d'origine animale.
Stabilité de la qualité : La production par lots garantit des lots constamment stables, sans variations de qualité entre les différents lots.
Haute pureté : Dépourvu d’autres protéases, assurant un clivage non spécifique.
Conformité à la réglementation : Les installations et environnements de production sont conformes aux exigences réglementaires en vigueur. Le processus de fabrication est conforme aux directives GMP.
Documentation qualité complète : Peut fournir des documents de soutien réglementaire pertinents selon les exigences du client.
Spécification
| Source | Exprimé en Escherichia coli. |
| Poids moléculaire | 25,85 kDa |
| Apparence | Liquide clair et incolore. |
| Concentration | ≥5 U/uL |
| Définition de l'activité | Une unité d'activité est définie comme la quantité d'enzyme nécessaire pour cliver 95 % de 500 μg d'une protéine de fusion de 30 KD contenant des sites de clivage d'entérokinase, dans les conditions suivantes : 25 °C, 12 à 16 heures, dans un système tampon composé de 25 mM de Tris-HCl, pH 8,0. |
| Endotoxine | <1 UE/μg |
| Professionnel de la santé | ≤ 0,01 % |
| Étiqueter | Non |
| Mémoire tampon de stockage | 50 mM Tris-HCl, pH 8.0,250 mM NaCl, 2 mM CaCl2, 50 % Glycérol |
La quantité de protéine recombinante clivée par unité d'entérokinase (EK)
| Fournisseurs | Yeasen 5 U/μL | Thermo 1 U/μL | NEB 16 U/μL |
| Activité | 500 μg/U | 20 μg/U | 25 μg/U |
Stockage
Conserver entre -25 et -15°C pour 1 an.
Documents:
Fiche de données de sécurité
Manuels
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