Description
La trypsine est une protéase à sérine sécrétée par le pancréas. Elle reconnaît les sites de lysine ou d'arginine dans les protéines et coupe l'extrémité carboxyle de ces résidus. Ce produit est une trypsine porcine recombinante exprimée par Pichia pastoris, produite conformément aux BPF, exempte de tout composant d'origine animale et de toute contamination virale animale (comme le virus de la grippe porcine, le parvovirus porcin, etc.). Naturellement dépourvue d'activité chymotrypsine, elle a été filtrée pour éliminer les bactéries. Son activité est inhibée par les inhibiteurs de protéase à sérine tels que le PMSF et le TLCK, et les agents chélateurs d'ions métalliques tels que l'EDTA.
Caractéristiques
1.Haute activité，bonne stabilité.
2. Sans aucun inhibiteur de protéase，comme PMSF.
Applications
Analyse des protéines, telle que la spectrométrie de masse des protéines, le séquençage et l'analyse de la cartographie des peptides.
Caractéristiques
| Source | Expression recombinante de levure |
| Pureté | ＞95% |
| Concentration | 2,0 mg/mL |
| Activité spécifique | ＞6800 unités USP/mg |
| β-trypsine | ＞80% |
| α-trypsine | ＜20% |
| Mémoire tampon de stockage | 1 mM HCL |
| Unité Définition | À 25 °C, pH 7,6, dans un système réactionnel de 3,2 mL (trajet lumineux de 1 cm), l'augmentation de l'absorbance à 253 nm de 0,003 par minute pendant la digestion enzymatique du BAEE est définie comme une unité USP. |
Stockage
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Enquête
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