L'insuline est une hormone polypeptidique à double chaîne (α, β) sécrétée par les cellules β des îlots pancréatiques. Elle est composée de 51 acides aminés, dont la chaîne α contient 21 acides aminés et la chaîne β contient 30 acides aminés. Les deux chaînes sont reliées par deux paires de liaisons disulfures, et la chaîne α elle-même contient également une paire de liaisons disulfures. Le processus de sécrétion de l'insuline est le suivant : l'extrémité amino de la préproinsuline porte un peptide signal de 23 à 30 acides aminés. Ce peptide signal peut transférer la préproinsuline au réticulum endoplasmique, puis est immédiatement coupé pour libérer la proinsuline. La proinsuline est composée de la chaîne β de l'insuline, du peptide C et de la chaîne α. La proinsuline libérée est immédiatement transférée vers l'appareil de Golgi, où elle est conditionnée et convertie en insuline, et est libérée dans le sang avec le peptide C. L'insuline est la seule hormone protéique connue dans le corps qui peut réduire la glycémie. Il est non seulement responsable de la régulation de l’absorption, de l’utilisation et du stockage du glucose, des acides aminés et des acides gras par les cellules, mais inhibe également la dégradation du glycogène, des protéines et des graisses.

Ce produit est une séquence complète d'insuline humaine exprimée dans E. coli. Le poids moléculaire est d'environ 5800 Da. La structure est la même que celle de l'insuline humaine d'origine naturelle. Il est couramment utilisé comme composant auxiliaire dans la culture cellulaire. La concentration courante est de 1 à 10 μg/mL.

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