L'interleukine 2 a été initialement identifiée comme un facteur de croissance des cellules T produit par les cellules T après activation par des mitogènes ou des antigènes. Depuis lors, il a été démontré qu'en plus de son activité de facteur de croissance des cellules T, l'IL-2 peut également stimuler la croissance et la différenciation des cellules B, des cellules tueuses naturelles (NK), des cellules tueuses activées par les lymphocytes (LAK), des monocytes/macrophages et des oligodendrocytes. Au niveau de la séquence d'acides aminés, il existe environ 72 % de similitude entre l'IL-2 porcine mature et l'IL-2 humaine. L'activité biologique de l'IL-2 est médiée par la liaison de l'IL-2 aux complexes récepteurs de surface cellulaire. Le récepteur fonctionnel à haute affinité de l'IL-2 est composé de trois chaînes polypeptidiques distinctes, les sous-unités alpha, bêta et gamma du récepteur de l'IL-2. Le complexe récepteur d'IL-2 à affinité intermédiaire, qui ne possède pas la sous-unité alpha, mais contient à la fois les sous-unités bêta et gamma, est également capable de transduire le signal de l'IL-2. Dans les cellules, les sous-unités bêta et gamma sont partagées avec le complexe récepteur de l'IL-15. La chaîne gamma du complexe récepteur de l'IL-2 s'est également avérée être une sous-unité des complexes récepteurs de l'IL-4, de l'IL-7 et de l'IL-9.

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