Le FGF basique est un membre de la famille des FGF, actuellement composée de sept protéines mitogéniques apparentées qui présentent une conservation des acides aminés de 35 à 55 %. Le FGF basique a été isolé à partir de plusieurs sources, notamment du tissu nerveux, de l'hypophyse, du cortex surrénalien, du corps jaune et du placenta. Ce facteur contient quatre résidus de cystéine, mais le FGF basique réduit conserve toute son activité biologique, ce qui indique que les liaisons disulfures ne sont pas nécessaires à cette activité. Plusieurs rapports indiquent qu'une variété de formes de FGF basique sont produites à la suite d'extensions N-terminales. Ces extensions affectent apparemment la localisation du FGF basique dans les compartiments cellulaires, mais n'affectent pas l'activité biologique. Des études indiquent que la liaison du FGF à l'héparine ou aux protéoglycanes héparane sulfate de surface cellulaire est nécessaire pour la liaison du FGF aux récepteurs FGF à haute affinité. Le FGF acide et le FGF basique semblent se lier aux mêmes récepteurs à haute affinité et présentent une gamme similaire d'activités biologiques. Le FGF basic stimule la prolifération de toutes les cellules d'origine mésodermique et de nombreuses cellules d'origine neuroectodermique, ectodermique et endodermique. Le FGF basic est chimiotactique et mitogène pour les cellules endothéliales in vitro. Le FGF basic induit la différenciation, la survie et la régénération des neurones. Il a également été démontré que le FGF basic est crucial dans la modulation du développement et de la différenciation embryonnaires. Ces fonctions in vitro observées du FGF basic suggèrent que le FGF basic pourrait jouer un rôle in vivo dans la modulation de processus normaux tels que l'angiogenèse, la cicatrisation des plaies et la réparation des tissus, le développement et la différenciation embryonnaires, ainsi que la fonction neuronale et la dégénérescence neurale.

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