Protéine Recombinant Human NRG1-Beta1 _ 92711ES

SKU: 92711ES10

Taille: 10 μg
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Description

La famille des glycoprotéines structurellement apparentées de la neuréguline comprend des produits de quatre gènes distincts mais apparentés, Nrg-1, Nrg-2, Nrg-3 et Nrg-4. Grâce à l'épissage alternatif ou à l'utilisation de promoteurs alternatifs, Nrg-1 Il a été démontré que le gène NRG1 code pour plus de 14 protéines solubles ou transmembranaires. Le domaine extracellulaire des isoformes transmembranaires de NRG1 peut être clivé par protéolyse pour libérer des facteurs de croissance solubles. Tous les isoformes de NRG1 contiennent un domaine de type EGF (variante d'épissage alpha ou bêta qui diffère dans leur région C-terminale) qui est nécessaire à leur liaison directe aux récepteurs tyrosine kinase ErbB3 ou ErbB4. L'ErbB3 ou l'ErbB4 recrute ensuite et s'hétérodimérise avec l'ErbB2, ce qui entraîne une phosphorylation de la tyrosine et une signalisation de NRG1. Les isoformes de NRG1 peuvent être classées en trois sous-types principaux. Les NRG1 de type I (Neu Differentiation Factor, NDF ; Heregulin, HRG ; Acetylcholine Receptor Inducing Activity, ARIA) et de type II (Glial Growth Factor, GGF) ont un domaine de type immunoglobuline (Ig) N-terminal du domaine de type EGF. Les NRG1 de type I diffèrent des NRG1 de type II en ayant un domaine riche en glycosylation entre les domaines de type Ig et de type EGF. Les NRG1 de type III (Sensory and Motor neuron-Derived Factor) n'ont pas de domaine de type Ig mais ont un domaine riche en cystéine (CRD) à la place. Les isoformes de NRG1 présentent des profils d'expression spatiaux et temporels distincts. Ces protéines jouent des rôles importants pendant le développement du système nerveux et du cœur. Il a été démontré qu'elles régulent l'expression sélective des récepteurs de neurotransmetteurs dans les neurones et à la jonction neuromusculaire, et favorisent la différenciation et le développement des cellules de Schwann à partir des cellules souches de la crête neurale. Il a également été démontré que les NRG1 sont impliqués dans l’établissement de la lignée oligodendrogliale.

Produit Propriétés

Synonymes

ARIA; GGF; GGF2; HGL; HRG; Neuréguline-1 bêta 1; NRG1 bêta 1

Accession

Q02297

GeneID

3084

Source

Dérivé d'E.coli NRG1-β1 humain, Ser177-Glu241.

Poids moléculaire

Environ 7.5 kDa.

Séquence AA

SHLVKCAEKE KTFCVNGGEC FMVKDLSNPS RYLCKCPNEF TGDRCQNYVM ASFYKHLGIE FMEAE

Étiqueter

Aucun

Apparence physique

Poudre lyophilisée (lyophilisée) blanche filtrée stérile.

Pureté

> 97 % par analyses SDS-PAGE et HPLC.

Activité biologique

L'ED50 tel que déterminé par un test de prolifération cellulaire utilisant des cellules MCF-7 humaines sans sérum est inférieur à 0,5 ng/mL, correspondant à une activité spécifique de > 2,0 × 106 UI/mg. Entièrement biologiquement actif par rapport à la norme.

Endotoxine

< 0,1 UE pour 1 μg de protéines par la méthode LAL.

Formulation

Lyophilisé à partir d'une solution filtrée à 0,2 μm dans 1 × PBS, pH 7,4, avec 5 % de tréhalose.


Reconstitution

Nous recommandons de centrifuger brièvement ce flacon avant ouverture pour ramener le contenu au fond. Reconstituer dans de l'eau distillée stérile ou un tampon aqueux contenant 0,1 % BSA à une concentration de 0,1-1,0 mg/mL. Les solutions mères doivent être réparties en aliquotes de travail et stockées à ≤ -20°CDes dilutions supplémentaires doivent être effectuées dans des solutions tamponnées appropriées.

Séquitation et Sstockage

Les produits sont expédiés avec un pack de glace et peuvent être stockés à -20°C pour 1 année.

1 mois, 2 à 8 °C dans des conditions stériles après reconstitution.

3 mois, -20 à -70 °C dans des conditions stériles après reconstitution.

Il est recommandé d'aliquoter la protéine en plus petites quantités lors de la première utilisation et éviter les cycles répétés de gel-dégel.

Prudencem

1.Évitez les cycles répétés de gel-dégel.

2.Pour votre sécurité et votre santé, veuillez porter des blouses de laboratoire et des gants jetables pour l'opération.

3.Réservé à la recherche uniquement !

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