Description
La FAP (également connue sous le nom de séprase) est une protéase à sérine transmembranaire de type II de 95 kDa qui est structurellement apparentée à la dipeptidyl peptidase IV (DPPIV/CD26). Dans le domaine extracellulaire (ECD), la FAP humaine partage 90 % de la séquence d'acides aminés (aa) avec la FAP de souris et de rat. L'épissage alternatif de la FAP humaine génère une isoforme tronquée qui se compose des 239 résidus C-terminaux de l'ECD. Une forme soluble et enzymatiquement active de la FAP connue sous le nom d'enzyme de clivage de l'antiplasmine (APCE) circule dans le plasma humain. La FAP est exprimée sur les fibroblastes stromaux réactifs dans les tissus tumoraux et la cicatrisation des plaies et sur les synoviocytes dans la polyarthrite rhumatoïde. Elle présente une activité dipeptidyl peptidase avec une spécificité de substrat similaire à la DPPIV, qui est spécifique des séquences Xaa-Pro N-terminales. La FAP est également une endopeptidase qui peut dégrader la gélatine, les collagènes I et IV, la fibronectine et la laminine ainsi que plusieurs hormones peptidiques (par exemple, le neuropeptide Y, le peptide natriurétique cérébral, la substance P, le peptide YY et les incrétines). L'activité enzymatique dépend de l'association de la FAP avec le DPPIV à la surface cellulaire. L'activité de dégradation de la matrice de la FAP contribue à la migration et à l'invasion des cellules tumorales. De plus, la FAP peut améliorer la croissance des cellules tumorales en limitant le développement de l'immunité antitumorale.
Caractéristiques
| Synonymes | FAP; FAPalpha ; IDOLÂTRER; Seprase; APCE ; DPPIV ; DPPIVA; FAPA |
| Numéro Uniprot | Q12884.1 |
| Source | Humain recombinant FAP La protéine est exprimée à partir de HEK293 Cellules avec son étiquette au niveau du N-terminal. Il contient Leu26-Asp760. |
| Poids moléculaire | Environ 86,1 kDa. En raison de la glycosylation, la protéine migre vers 90-100 kDa selon le résultat de la PAGE Tris-Bis. |
| Pureté | > 95 % tel que déterminé par SDS-PAGE et HPLC. |
| Activité | Données ELISA：FAP humaine immobilisée, His Tag à 0,5 μg/ml (100 μl/puits) sur la plaque. Courbe dose-réponse pour l'anticorps anti-FAP, hFc Tag avec la CE50 de 25,8 ng/ml déterminée par ELISA. Bioactivité : Mesuré par sa capacité à convertir le substrat benzyloxycarbonyl-Gly-Pro-7-amido-4-méthylcoumarine (Z-GP-AMC) en Z-Gly-Pro et 7-amino-4-méthylcoumarine (AMC). L'activité spécifique est > 3000 pmol/min/µg |
| Endotoxine | < 1.0 UE par 1 μg de le protéine par le Méthode LAL. |
| Formulation | Lyophilisé à partir d'une solution filtrée à 0,22 μm dans 20 mM de Tris, 250 mM de NaCl (pH 8,2). Normalement, 8 % de tréhalose sont ajoutés comme agent protecteur avant la lyophilisation. |
| Reconstitution | Centrifuger les tubes avant ouverture.Reconstitution à une concentration supérieure à 100 μg/mL est recommandé (généralement nous utilisons 1 mg/mL solution pour lyophilisation). Dissoudre la protéine lyophilisée dans de l'eau distillée. |
Stockage
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2-7 jours, 2 ~ 8 °C dans des conditions stériles après reconstitution.
3-6 mois, -20~-80°C dans des conditions stériles après reconstitution.
Il est recommandé d'aliquoter la protéine en plus petites quantités lors de la première utilisation et éviter les cycles répétés de gel-dégel.
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