Description
La FAP (également connue sous le nom de séprase) est une protéase à sérine transmembranaire de type II de 95 kDa qui est structurellement apparentée à la dipeptidyl peptidase IV (DPPIV/CD26). Dans le domaine extracellulaire (ECD), la FAP humaine partage 90 % de la séquence d'acides aminés (aa) avec la FAP de souris et de rat. Une forme soluble et enzymatiquement active de la FAP connue sous le nom d'enzyme de clivage antiplasmine (APCE) circule dans le plasma humain. La FAP est exprimée sur les fibroblastes stromaux réactifs dans les tissus tumoraux et la cicatrisation des plaies et sur les synoviocytes dans la polyarthrite rhumatoïde. La FAP est également une endopeptidase qui peut dégrader la gélatine, les collagènes I et IV, la fibronectine et la laminine ainsi que plusieurs hormones peptidiques (par exemple, le neuropeptide Y, le peptide natriurétique cérébral, la substance P, le peptide YY et les incrétines). L'activité enzymatique dépend de l'association de la FAP avec la DPPIV à la surface cellulaire. L'activité de dégradation de la matrice par la FAP contribue à la migration et à l'invasion des cellules tumorales. De plus, la FAP peut améliorer la croissance des cellules tumorales en limitant le développement de l'immunité antitumorale.
Caractéristiques
| Synonymes | FAP; FAPalpha ; IDOLÂTRER; Seprase; APCE ; DPPIV ; DPPIVA; FAPA |
| Numéro Uniprot | Q12884 |
| Source | La protéine FAP humaine biotinylée recombinante est exprimée à partir des cellules HEK293 avec les étiquettes His et Avi au niveau du N-terminal. Elle contient Leu26-Asp760. |
| Poids moléculaire | La protéine a un poids moléculaire prévu de 87,9 kDa. En raison de la glycosylation, la protéine migre vers 90-100 kDa selon le résultat de la polyélectrophorèse sur gel de Tris-Bis. |
| Apparence physique | Poudre lyophilisée (lyophilisée) blanche filtrée stérile. |
| Pureté | > 95 % tel que déterminé par SDS-PAGE et HPLC |
| Endotoxine | < 1.0 UE par 1 μg de le protéine par le Méthode LAL. |
| Formulation | Lyophilisé à partir d'une solution filtrée à 0,22 μm dans 20 mM de Tirs, 150 mM de NaCl, 200 mM de L-Arginine (pH 8,2). Normalement, 8 % de tréhalose sont ajoutés comme agent protecteur avant la lyophilisation. |
| Reconstitution | Centrifuger les tubes avant ouverture. Il est recommandé de reconstituer à une concentration supérieure à 100 μg/mL. Dissoudre la protéine lyophilisée dans de l'eau distillée. |
Stockage
Les produits sont expédiés avec un pack de glace et peuvent être stockés à -20℃ pour 1 année.
2 à 7 jours, 2 à 8 °C dans des conditions stériles après reconstitution.
3 -6 mois, -20 à -80°C dans des conditions stériles après reconstitution.
Il est recommandé de diviser les protéines en plus petites quantités pour une conservation optimale. Veuillez éviter les cycles de congélation-décongélation.
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