Description
La FAP (également connue sous le nom de séprase) est une sérine protéase transmembranaire de type II de 95 kDa qui est structurellement apparentée à la dipeptidyl peptidase IV (DPPIV/CD26). Dans le domaine extracellulaire (ECD), la FAP humaine partage 90 % de la séquence d'acides aminés (aa) avec la FAP de souris et de rat. La FAP est exprimée sur les fibroblastes stromaux réactifs dans les tissus tumoraux et la cicatrisation des plaies et sur les synoviocytes dans la polyarthrite rhumatoïde. L'activité de dégradation de la matrice de la FAP contribue à la migration et à l'invasion des cellules tumorales. De plus, la FAP peut améliorer la croissance des cellules tumorales en limitant le développement de l'immunité antitumorale.
Caractéristiques
| Synonymes | FAP; FAPalpha ; IDOLÂTRER; Seprase; APCE ; DPPIV ; DPPIVA; FAPA |
| Accession | XP_005573377 |
| Source | La protéine recombinante biotinylée Cynomolgus FAP est exprimée à partir des cellules HEK293 avec les étiquettes His et Avi au niveau du N-terminal. Elle contient Leu26-Asp760. |
| Poids moléculaire | La protéine a un poids moléculaire prévu de 88 kDa. En raison de la glycosylation, la protéine migre vers 90-110 kDa selon le résultat de la polyélectrophorèse sur gel de Tris-Bis. |
| Apparence physique | Liquide Solution |
| Pureté | > 95 % tel que déterminé par SDS-PAGE et HPLC |
| Endotoxine | < 1.0 UE par 1 μg de le protéine par le Méthode LAL. |
| Formulation | Fourni sous forme de solution filtrée à 0,22 μm dans 20 mM de Tris, 500 mM de NaCl, 200 mM d'arginine (pH 8,2). |
Stockage
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