Inibitore Murino RNase (40 U/μL) _ 10603ES

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Descrizione

L'inibitore RNase è uno specifico inibitore della ribonucleasi (RNase) presente nella placenta umana. Il principio della sua specifica inattivazione della RNase è di legarsi in modo non covalente alla RNase per formare un complesso, rendendo la RNase inattiva.

Questo prodotto è un inibitore ricombinante della RNasi di topo espresso e purificato in una forma solubile in E. coli, in grado di inibire ampiamente vari tipi di RNasi (RNasi A, B, C). Testato con RT-PCR e RT-qPCR, questo prodotto è compatibile con la trascrittasi inversa Hifair® III (Cat#11111ES) e varie DNA polimerasi. Rispetto agli inibitori della RNasi umana, questo prodotto non ha due residui di cisteina che sono altamente sensibili all'ossidazione nelle proteine ​​umane, possedendo quindi una maggiore attività antiossidante. Inoltre, è più adatto per esperimenti con elevata sensibilità al DTT, come qPCR.

Questo prodotto può essere utilizzato in esperimenti quali la sintesi del primo filamento di cDNA, la separazione dei poliribosomi, la trascrizione in vitro e i sistemi di traduzione cell-free in vitro.

Caratteristiche

1.Attività inibitoria ad ampio spettro delle RNasi: in grado di inibire le RNasi tra cui RNasi A, RNasi B, RNasi C e altre.

2.Compatibile con un'ampia gamma di condizioni di reazione: attivo in condizioni di pH da 5,0 a 9,0 e temperature da 25°C a 60°C, adatto per trascrittasi inverse termofile (55°C-60°C).

3.Compatibile con un ampio spettro di esperimenti a valle: nessun impatto sull'attività enzimatica delle RNA polimerasi SP6, T7 o T3, delle trascrittasi inverse AMV e M-MLV e delle DNA polimerasi Taq.

4.Produzione scalabile: la capacità di produzione di lotti singoli raggiunge i 2 miliardi di unità, garantendo uniformità del prodotto, stabilità e fornitura tempestiva.

5.Stabilità da lotto a lotto: piattaforma di espressione e purificazione di proteine ​​mature, conforme al sistema di gestione della qualità ISO 13485, i test di controllo qualità vengono condotti secondo gli standard di qualità per garantire la stabilità dei prodotti tra i lotti.

01 Nessun residuo di enzima di incisione, esonucleasi

Figura: Il rilevamento della nucleasi MRI (in un sistema di reazione da 20 μl, sono state aggiunte 200 U di MRI e 0,5 μg di digestione λDNA-HindⅢ, incubate a 37°C per 4 ore) e l'attività residua dell'enzima di nicking (in un sistema di reazione da 20 μl, sono state aggiunte 200 U di questo enzima e 0,5 μg di DNA plasmidico, incubate a 37°C per 4 ore) non mostrano alcuna attività residua. Nota: N rappresenta il controllo negativo; 1, 2, 3 rappresentano tre lotti diversi.

02 Nessun residuo di enzima RNasi

Figura: Sistema di reazione da 20 μl a cui sono stati aggiunti 200 U MRI e 0,5 μg 293T RNA, incubato a 37℃ per 4 ore, elettroforesi su gel di agarosio, la banda RNA non è cambiata, non c'era alcun residuo di RNasi.

Nota: N sta per controllo negativo; 1, 2 e 3 sono lotti.

03 Capacità di inibizione dell'enzima RNasi paragonabile a quella dei marchi concorrenti

Figura: Utilizzando il supernatante della coltura del virus dell'influenza A come modello, la reazione RT-qPCR è stata eseguita utilizzando il kit di sonde Hifair® V Multiplex One Step RT-qPCR (UDG Plus) (Cat#13650ES) per convalidare la capacità di digestione di RNaseA di MRI. I risultati hanno indicato che la capacità inibitoria di Yeasen MRI contro RNaseA è paragonabile a quella di prodotti concorrenti internazionali simili.

Nota: Yeasen Control rappresenta 8 U MRI + 0 ng RNaseA; Yeasen rappresenta 8 U MRI + 60 ng RNaseA; R* Control rappresenta 8 U di un prodotto competitivo simile + 0 ng RNaseA; R* rappresenta 8 U di un prodotto competitivo simile + 60 ng RNaseA.

Nota: per altre concentrazioni, consultare il rivenditore locale.

Citazioni e riferimenti:

[1] Qiu J, Fan Q, Xu S, et al. Un peptide fluorurato con elevata tolleranza sierica e lipidica per la somministrazione di farmaci siRNA per il trattamento dell'obesità e della disfunzione metabolica. Biomateriali. 2022;285:121541. doi:10.1016/j.biomaterials.2022.121541(IF:12.479)

[2] Song Y, Guo Y, Li X, et al. RBM39 altera la fosforilazione di c-Jun e si lega all'RNA virale per promuovere la proliferazione del PRRSV. Front Immunol. 2021;12:664417. Pubblicato il 17 maggio 2021. doi:10.3389/fimmu.2021.664417(IF:7.561)

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