L'insulina è un ormone polipeptidico a doppia catena (α, β) secreto dalle cellule β delle isole pancreatiche. È costituito da 51 amminoacidi, di cui la catena α contiene 21 amminoacidi e la catena β contiene 30 amminoacidi. Le due catene sono collegate da due coppie di legami disolfuro e la catena α stessa contiene anche una coppia di legami disolfuro. Il processo di secrezione dell'insulina è: il terminale amminico della preproinsulina trasporta un peptide segnale di 23-30 amminoacidi. Questo peptide segnale può trasferire la preproinsulina al reticolo endoplasmatico e quindi viene immediatamente tagliato per rilasciare la proinsulina. La proinsulina è composta dalla catena β dell'insulina, dal peptide C e dalla catena α. La proinsulina rilasciata viene immediatamente trasferita all'apparato di Golgi, dove viene confezionata e convertita in insulina e viene rilasciata nel sangue insieme al peptide C. L'insulina è l'unico ormone proteico conosciuto nel corpo che può abbassare la glicemia. Non è solo responsabile della regolazione dell'assorbimento, dell'utilizzo e dell'immagazzinamento di glucosio, amminoacidi e acidi grassi da parte delle cellule, ma inibisce anche la degradazione di glicogeno, proteine ​​e grassi.

Questo prodotto è una sequenza completa di insulina umana espressa in E. coli. Il peso molecolare è di circa 5800 Da. La struttura è la stessa di quella dell'insulina umana di origine naturale. È comunemente utilizzata come componente ausiliario nella coltura cellulare. La concentrazione comune è 1~10 μg/mL.

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