Phalloidin-ifluor ™ 647 coniugato _ 40762es

Sku: 40762ES75

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Descrizione

La falloidina è una tossina eptapeptidica ciclica derivata dal fungo del cappuccio della morte (Amanita phalloides). Si lega all'actina filamentosa (F-actina) con elevata affinità (Kd = 20 nM) e non si lega all'actina globulare (G-actina). È comunemente utilizzata per etichettare l'F-actina in sezioni di tessuto, colture cellulari o sistemi acellulari per analisi qualitative e quantitative. I derivati ​​della falloidina si legano anche ai filamenti di actina da fonti sia animali che vegetali, comprese cellule muscolari e non muscolari, con un rapporto stechiometrico di circa una molecola di falloidina per subunità di actina. Il legame non specifico è trascurabile, fornendo una chiara distinzione tra regioni colorate e non colorate. Pertanto, i derivati ​​della falloidina sono particolarmente adatti come sostituti degli anticorpi di actina nella ricerca correlata. Inoltre, i derivati ​​della falloidina sono piccoli, con un diametro di circa 12-15 Å e un peso molecolare inferiore a 2000 Dalton. Molte proprietà fisiologiche dell'actina vengono mantenute, come la capacità di interagire con le proteine ​​leganti l'actina come la miosina, la tropomiosina e la DNasi I. I filamenti marcati con falloidina possono ancora penetrare nelle matrici solide di miosina e le fibre muscolari estratte con glicerolo possono contrarsi dopo la marcatura.

Il legame della falloidina inibisce la depolimerizzazione dell'actina filamentosa (microfilamenti), stabilizzandone la struttura e interrompendo l'equilibrio dinamico di polimerizzazione e depolimerizzazione. Questa proprietà riduce la concentrazione critica (CC) per la polimerizzazione dell'actina a meno di 1 µg/mL, rendendola un potente promotore della polimerizzazione. Inoltre, la falloidina inibisce l'attività di idrolisi dell'ATP dell'F-actina.

Questo prodotto è falloidina marcata con iFluor™ 647, che offre elevata luminosità e fotostabilità. Ha una forte specificità e un elevato contrasto nella colorazione, fornendo risultati migliori rispetto agli anticorpi di actina per il rilevamento qualitativo e quantitativo di F-actina. La colorazione coniugata falloidina-iFluor™ 647 è completamente compatibile con altri metodi di colorazione fluorescente utilizzati nell'analisi cellulare, tra cui proteine ​​fluorescenti, nanocristalli Qdot® e altri coniugati iFluor™ (inclusi anticorpi secondari iFluor™). La F-actina legata da questo prodotto mantiene molte delle proprietà biologiche dell'actina stessa. Inoltre, questo prodotto non ha specificità di specie ed è ampiamente applicabile.

Questo prodotto è fornito come polvere in piccoli granuli. Scioglierlo in 30 µL di DMSO per preparare una soluzione da 1 mg/mL.

Caratteristiche

Si lega selettivamente all'actina filamentosa (F-actina).

La falloidina non è specie-specifica e non presenta praticamente alcuna colorazione aspecifica, fornendo un contrasto estremamente netto tra le aree colorate e quelle non colorate.

È altamente compatibile e non influenza l'attività dell'actina.

Applicazioni

Il legame stretto e selettivo con l'F-actina rivela la distribuzione del citoscheletro microfilamentoso all'interno della cellula.

Specifiche

Peso molecolare

~2200

Eccitazione/Emissione

650/665 nm

Solubilità

Solubile in DMSO

Struttura

Componenti

Componenti n.

Nome

40762ES75

40762

Falloidina-iFluor™ 647 Coniugare

300 tonnellate

Spedizione e stoccaggio

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Documenti:

Scheda di sicurezza

40762-MSDS-CN20250217

Manuali

40762_Manuale_CN20250217_IT

Citazioni e riferimenti:

[1] He YZ, Wang YM, Yin TY, Cuellar WJ, Liu SS, Wang XW. La vitellogenina espressa nell'intestino facilita il movimento di un virus vegetale attraverso la parete dell'intestino medio nel suo vettore insetto. mSystems. 2021;6(3):e0058121. doi:10.1128/mSystems.00581-21(IF:6.496)

[2] Li T, Liu Y, Zhang Q, Sun W, Dong Y. Un modello di osteonecrosi indotta da steroidi stabilito utilizzando una piattaforma organo-su-chip. Exp Ther Med. 2021;22(4):1070. doi:10.3892/etm.2021.10504(IF:2.447)

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