Descrizione
L'interleuchina-36 beta del topo [IL-36 beta; in precedenza IL-1F8, FIL-1 eta(eta) e IL-1H2] è un membro della famiglia di proteine IL-1 che include IL-1 beta, IL-1 alfa, IL-1ra, IL-18, IL-36Ra/IL-1F5, IL-36 alfa/IL-1F6, IL-37/IL-1F7, IL-36 gamma/IL-1F9 e IL-1F10. Tutti i membri della famiglia mostrano una configurazione beta-trifoglio a 12 filamenti beta, condividono fino al 50% di identità di sequenza di amminoacidi (aa) e si ritiene che siano derivati da un gene ancestrale comune. Sebbene siano state descritte due varianti di trascrizione con splicing alternativo per IL-36 beta/IL-1F8 umana, ad oggi è nota solo un'isoforma IL-36 beta/IL-1F8 del topo. IL-36 beta/IL-1F8 del topo è sintetizzata come una proteina di 183 aminoacidi (aa) che non contiene alcuna sequenza segnale, nessun prosegmento e nessun potenziale sito di glicosilazione N-linked. IL-36 beta/IL-1F8 del topo condivide il 61% e il 74% di identità aa con l'isoforma 2 dell'IL-36 beta umana e l'IL-36 beta del ratto, rispettivamente. L'IL-36 beta è agonista, stimolando il rilascio di mediatori infiammatori come IL-6 e IL-8 e peptidi citotossici come le beta-defensine 2 e 3 che aiutano nella difesa contro i patogeni microbici. Il recettore per le proteine IL-36 è IL-1 Rrp2, con IL-1 RAcP come corecettore. Alcuni ricercatori hanno dimostrato l'antagonismo delle proteine IL-36 da parte di IL-36Ra, che lega anche IL-1 Rrp2. I cheratinociti della pelle esprimono i livelli più elevati di proteine IL-36 e dei loro recettori, seguiti dagli epiteli nell'esofago, nella trachea e nei bronchi. L'espressione di IL-36 beta è aumentata nella pelle psoriasica e può svolgere un ruolo nella patogenesi della psoriasi. IL-36 beta è anche espressa nei monociti e nelle cellule B a riposo e attivati, nei fibroblasti sinoviali, nei neuroni e nella glia, ed è rilevabile nel plasma e nei fluidi corporei. IL-36 beta, insieme a IL-36 alfa e IL-36 gamma, è sovraregolata da IL-1 alfa e TNF-alfa nei cheratinociti, e ha dimostrato di attivare le vie di segnalazione NF-kappa B e MAPK in modo dipendente da IL-1 Rrp2. Le proteine IL-36 ricombinanti a lunghezza intera sembrano meno attive delle loro controparti endogene, ma il taglio degli N-termini ne aumenta l'attività.
Prodotto Proprietà
| Sinonimi | FIL1 eta, IL-1 eta, IL-1F8, IL-1H2 |
| Adesione | Q9D6Z6 |
| GeneID | 69677 |
| Fonte | Derivato da E.coli IL-36β del topo, 183aa, Met1-Lys183, con Met N-terminale. |
| Peso molecolare | Circa 20,9 kDa. |
| Sequenza AA | La maggior parte delle persone non sono affiliati a un'associazione di genere. La maggior parte delle persone non ... |
| Etichetta | Nessuno |
| Aspetto fisico | Polvere liofilizzata (congelata) bianca, filtrata sterile. |
| Purezza | > 95% mediante analisi SDS-PAGE e HPLC. |
| Attività biologica | L'attività specifica è determinata dalla sua capacità in un ELISA funzionale. rMuIL-36β immobilizzato a 1 µg/mL può legare IL-1 murina ricombinante Rrp2 con un intervallo di 0,15-5 µg/mL. Completamente biologicamente attivo rispetto allo standard. |
| Endotossina | < 1,0 EU per 1μg di proteina con il metodo LAL. |
| Formulazione | Liofilizzato da una soluzione concentrata filtrata a 0,2 μm in 20 mM Tris, 300 mM NaCl, pH 8,0, 5% trealosio. |
| Ricostituzione | Si consiglia di centrifugare brevemente questa fiala prima dell'apertura per portare il contenuto sul fondo. Ricostituire in acqua distillata sterile o tampone acquoso contenente 0,1% di BSA a una concentrazione di 0,1-1,0 mg/mL. Le soluzioni madre devono essere suddivise in aliquote di lavoro e conservate a ≤ -20°C. Ulteriori diluizioni devono essere effettuate in soluzioni tamponate appropriate. |
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