FGF basic è un membro della famiglia FGF, attualmente composta da sette proteine ​​mitogeniche correlate che mostrano una conservazione degli amminoacidi del 35-55%. FGF basic è stato isolato da numerose fonti, tra cui tessuto neurale, pituitaria, corteccia surrenale, corpo luteo e placenta. Questo fattore contiene quattro residui di cisteina, ma FGF basic ridotto mantiene la piena attività biologica, indicando che i legami disolfuro non sono necessari per questa attività. Diversi rapporti indicano che una varietà di forme di FGF basic sono prodotte come risultato di estensioni N-terminali. Queste estensioni apparentemente influenzano la localizzazione di FGF basic nei compartimenti cellulari, ma non influenzano l'attività biologica. Studi indicano che il legame di FGF all'eparina o ai proteoglicani eparan solfato di superficie cellulare è necessario per il legame di FGF ai recettori FGF ad alta affinità. FGF acido e basico sembrano legarsi agli stessi recettori ad alta affinità e mostrano una gamma simile di attività biologiche. FGF basic stimola la proliferazione di tutte le cellule di origine mesodermica e di molte cellule di origine neuroectodermica, ectodermica ed endodermica. FGF basic è chemiotattico e mitogenico per le cellule endoteliali in vitro. FGF basic induce la differenziazione, la sopravvivenza e la rigenerazione dei neuroni. È stato anche dimostrato che FGF basic è cruciale nella modulazione dello sviluppo e della differenziazione embrionale. Queste funzioni osservate in vitro di FGF basic suggeriscono che FGF basic può svolgere un ruolo in vivo nella modulazione di processi normali come l'angiogenesi, la guarigione delle ferite e la riparazione dei tessuti, lo sviluppo e la differenziazione embrionale e la funzione neuronale e la degenerazione neurale.

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