Descrizione
FAP (noto anche come seprasi) è una serina proteasi transmembrana di tipo II da 95 kDa strutturalmente correlata alla dipeptidil peptidasi IV (DPPIV/CD26). All'interno del dominio extracellulare (ECD), FAP umana condivide il 90% di identità di sequenza di aminoacidi (aa) con FAP di topo e ratto. Lo splicing alternativo di FAP umana genera un'isoforma troncata che consiste nei 239 residui C-terminali dell'ECD. Una forma solubile ed enzimaticamente attiva di FAP nota come enzima di scissione dell'antiplasmina (APCE) circola nel plasma umano. FAP è espressa sui fibroblasti stromali reattivi nel tessuto tumorale e nella guarigione delle ferite e sui sinoviociti nell'artrite reumatoide. Esibisce attività dipeptidil peptidasi con specificità di substrato simile a DPPIV, che è specifica per le sequenze Xaa-Pro N-terminali. FAP è anche un'endopeptidasi che può degradare la gelatina, i collageni I e IV, la fibronectina e la laminina, nonché diversi ormoni peptidici (ad esempio il neuropeptide Y, il peptide natriuretico cerebrale, la sostanza P, il peptide YY e le incretine). L'attività enzimatica dipende dall'associazione di FAP con DPPIV sulla superficie cellulare. L'attività di degradazione della matrice di FAP contribuisce alla migrazione e all'invasione delle cellule tumorali. Inoltre, FAP può migliorare la crescita delle cellule tumorali limitando lo sviluppo dell'immunità antitumorale.
Specifiche
| Sinonimi | FAP; FAAlfa; SIMP; Seprasi; APCE; DPPIV; DPPIVA; FAPA |
| Numero Uniprot. | Q12884.1 |
| Fonte | Umano ricombinante FAP La proteina è espressa da HEK293 Cellule con il suo tag al terminale N. Contiene Leu26-Asp760. |
| Peso molecolare | Circa 86,1 kDa. A causa della glicosilazione, la proteina migra a 90-100 kDa in base al risultato Tris-Bis PAGE. |
| Purezza | > 95% come determinato da SDS-PAGE e HPLC. |
| Attività | Dati ELISA：FAP umana immobilizzata, His Tag a 0,5 μg/ml (100 μl/pozzetto) sulla piastra. Curva dose-risposta per l'anticorpo anti-FAP, hFc Tag con EC50 di 25,8 ng/ml determinata tramite ELISA. Bioattività: Misurata dalla sua capacità di convertire il substrato benzilossicarbonil-Gly-Pro-7-ammido-4-metilcumarina (Z-GP-AMC) in Z-Gly-Pro e 7-ammino-4-metilcumarina (AMC). L'attività specifica è >3000 pmol/min/µg |
| Endotossina | < 1.0 Unione Europea per 1μg di IL proteina di IL Metodo LAL. |
| Formulazione | Liofilizzato da soluzione filtrata a 0,22 μm in 20 mM Tris, 250 mM NaCl (pH 8,2). Normalmente, prima della liofilizzazione, viene aggiunto l'8% di trealosio come protettivo. |
| Ricostituzione | Centrifugare le provette prima di aprirle.Ricostituire ad una concentrazione superiore a 100 μg/mL è consigliato (di solito si usa 1 mg/ml soluzione per liofilizzazione). Sciogliere la proteina liofilizzata in acqua distillata. |
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2-7 giorni, 2 ~8 °C in condizioni sterili dopo la ricostituzione.
3-6 mesi, -20~-80℃ in condizioni sterili dopo la ricostituzione.
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