Descrição
O inibidor de RNase é um inibidor específico de ribonuclease (RNase) encontrado na placenta humana. O princípio de sua inativação específica de RNase é ligar-se não covalentemente com RNase para formar um complexo, fazendo com que RNase se torne inativa.
Este produto é um inibidor de RNase de camundongo recombinante expresso e purificado em uma forma solúvel em E. coli, capaz de inibir amplamente vários tipos de RNases (RNase A, B, C). Testado com RT-PCR e RT-qPCR, este produto é compatível com Hifair® III Reverse Transcriptase (Cat#11111ES) e várias DNA Polymerases. Comparado aos inibidores de RNase humana, este produto não possui dois resíduos de cisteína que são altamente sensíveis à oxidação em proteínas humanas, possuindo assim maior atividade antioxidante. Além disso, é mais adequado para experimentos com alta sensibilidade ao DTT, como qPCR.
Este produto pode ser usado em experimentos como síntese de cDNA de primeira fita, separação de polirribossomos, transcrição in vitro e sistemas de tradução in vitro sem células.
Características
1.Atividade inibitória de RNase de amplo espectro: Capaz de inibir RNases, incluindo RNase A, RNase B, RNase C e outras.
2.Compatível com uma ampla gama de condições de reação: ativo em condições de pH de 5,0 a 9,0 e temperaturas de 25 °C a 60 °C, adequado para transcriptases reversas termofílicas (55 °C-60 °C).
3.Compatível com um amplo espectro de experimentos posteriores: sem impacto na atividade enzimática das RNA polimerases SP6, T7 ou T3, transcriptases reversas AMV, M-MLV e DNA polimerases Taq.
4.Produção escalável: a capacidade de produção de lote único chega a 2 bilhões de unidades, garantindo uniformidade, estabilidade e fornecimento pontual do produto.
5.Estabilidade entre lotes: plataforma de expressão e purificação de proteínas maduras, em conformidade com o sistema de gestão de qualidade ISO 13485, os testes de controle de qualidade são conduzidos de acordo com os padrões de qualidade para garantir a estabilidade dos produtos entre os lotes.
01 Sem exonuclease, resíduo de enzima de incisão
Figura: A detecção da nuclease MRI (em um sistema de reação de 20 μl, 200 U de MRI e 0,5 μg de digestão λDNA-HindⅢ foram adicionados, incubados a 37°C por 4 horas) e a atividade residual da enzima nicking (em um sistema de reação de 20 μl, 200 U desta enzima e 0,5 μg de DNA plasmídeo foram adicionados, incubados a 37°C por 4 horas) não mostram atividade residual. Nota: N representa o controle negativo; 1, 2, 3 representam três lotes diferentes.
02 Nenhum resíduo de enzima RNase
Figura: Sistema de reação de 20 μl adicionou 200 U de MRI e 0,5 μg de RNA 293T, incubado a 37℃ por 4 horas, a banda de RNA da eletroforese em gel de agarose não mudou, não havia resíduo de RNase.
Nota: N significa controle negativo; 1, 2 e 3 são lotes.
03 Capacidade de inibição da enzima RNase comparável às marcas concorrentes
Figura: Usando o sobrenadante da cultura do vírus influenza A como molde, a reação de RT-qPCR foi realizada usando o Hifair® V Multiplex One Step RT-qPCR Probe Kit (UDG Plus) (Cat#13650ES) para validar a capacidade de digestão de RNaseA da MRI. Os resultados indicaram que a capacidade inibitória da Yeasen MRI contra RNaseA é comparável à de produtos concorrentes internacionais similares.
Nota: O controle de Yeasen representa 8 U de ressonância magnética + 0 ng de RNaseA; Yeasen representa 8 U de ressonância magnética + 60 ng de RNaseA; O controle R* representa 8 U de um produto concorrente similar + 0 ng de RNaseA; R* representa 8 U de um produto concorrente similar + 60 ng de RNaseA.
Observação: para outras concentrações, consulte o vendedor local.
[1] Qiu J, Fan Q, Xu S, et al. Um peptídeo fluorado com alta tolerância ao soro e aos lipídios para a administração de medicamentos siRNA para tratar obesidade e disfunção metabólica. Biomateriais. 2022;285:121541. doi:10.1016/j.biomaterials.2022.121541(IF:12.479)
[2] Song Y, Guo Y, Li X, et al. RBM39 altera a fosforilação de c-Jun e se liga ao RNA viral para promover a proliferação de PRRSV. Front Immunol. 2021;12:664417. Publicado em 17 de maio de 2021. doi:10.3389/fimmu.2021.664417(IF:7.561)
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