O FGF básico é um membro da família FGF, atualmente composta por sete proteínas mitogênicas relacionadas que mostram 35 - 55% de conservação de aminoácidos. O FGF básico foi isolado de várias fontes, incluindo tecido neural, hipófise, córtex adrenal, corpo lúteo e placenta. Este fator contém quatro resíduos de cisteína, mas o FGF básico reduzido retém atividade biológica completa, indicando que ligações dissulfeto não são necessárias para esta atividade. Vários relatórios indicam que uma variedade de formas de FGF básico são produzidas como resultado de extensões N-terminais. Essas extensões aparentemente afetam a localização do FGF básico em compartimentos celulares, mas não afetam a atividade biológica. Estudos indicam que a ligação do FGF à heparina ou aos proteoglicanos de heparan sulfato da superfície celular é necessária para a ligação do FGF aos receptores de FGF de alta afinidade. O FGF ácido e básico parecem se ligar aos mesmos receptores de alta afinidade e mostram uma gama semelhante de atividades biológicas. O FGF básico estimula a proliferação de todas as células de origem mesodérmica e muitas células de origem neuroectodérmica, ectodérmica e endodérmica. O FGF básico é quimiotático e mitogênico para células endoteliais in vitro. O FGF básico induz diferenciação, sobrevivência e regeneração de neurônios. O FGF básico também demonstrou ser crucial na modulação do desenvolvimento e diferenciação embrionários. Essas funções observadas in vitro do FGF básico sugerem que o FGF básico pode desempenhar um papel in vivo na modulação de processos normais como angiogênese, cicatrização de feridas e reparo de tecidos, desenvolvimento e diferenciação embrionários e função neuronal e degeneração neural.

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