Descrição
FAP (também conhecida como seprase) é uma serina protease transmembrana Tipo II de 95 kDa que é estruturalmente relacionada à dipeptidil peptidase IV (DPPIV/CD26). Dentro do domínio extracelular (ECD), a FAP humana compartilha 90% de identidade de sequência de aminoácidos (aa) com a FAP de camundongo e rato. O splicing alternativo da FAP humana gera uma isoforma truncada que consiste nos 239 resíduos C-terminais da ECD. Uma forma solúvel e enzimaticamente ativa de FAP conhecida como enzima de clivagem antiplasmina (APCE) circula no plasma humano. A FAP é expressa em fibroblastos estromais reativos em tecido tumoral e cicatrização de feridas e em sinoviócitos na artrite reumatoide. Ela exibe atividade de dipeptidil peptidase com especificidade de substrato semelhante à DPPIV, que é específica para sequências Xaa-Pro N-terminais. FAP também é uma endopeptidase que pode degradar Gelatina, Colágenos I e IV, Fibronectina e Laminina, bem como vários hormônios peptídicos (por exemplo, Neuropeptídeo Y, Peptídeo Natriurético Cerebral, Substância P, Peptídeo YY e Incretinas). A atividade enzimática depende da associação de FAP com DPPIV na superfície celular. A atividade de degradação da matriz de FAP contribui para a migração e invasão de células tumorais. Além disso, FAP pode aumentar o crescimento de células tumorais limitando o desenvolvimento de imunidade antitumoral.
Especificações
| Sinônimos | PAF; FAPalfa; SIMPLÓRIO; Séprase; APCE; DPPIV; DPPIVA; FAPA |
| Uniprot No. | Q12884.1 |
| Fonte | Humano recombinante FAP A proteína é expressa a partir de HEK293 Células com sua etiqueta no terminal N. Ele contém Leu26-Asp760. |
| Peso molecular | Aproximadamente 86,1 kDa. Devido à glicosilação, a proteína migra para 90-100 kDa com base no resultado Tris-Bis PAGE. |
| Pureza | > 95% conforme determinado por SDS-PAGE e HPLC. |
| Atividade | Dados ELISA：FAP Humano Imobilizado, His Tag a 0,5μg/ml (100μl/Poço) na placa. Curva de resposta à dose para Anticorpo Anti-FAP, hFc Tag com EC50 de 25,8ng/ml determinado por ELISA. Bioatividade: Medido por sua capacidade de converter o substrato benziloxicarbonil-Gly-Pro-7-amido-4-metilcumarina (Z-GP-AMC) em Z-Gly-Pro e 7-amino-4-metilcumarina (AMC). A atividade específica é >3000 pmol/minuto/µg |
| Endotoxina | < 1.0 UE por 1μg de o proteína por o Método LAL. |
| Formulação | Liofilizado de solução filtrada de 0,22 μm em 20 mM Tris, 250 mM NaCl (pH 8,2). Normalmente, 8% de trealose é adicionado como protetor antes da liofilização. |
| Reconstituição | Centrifugue os tubos antes de abrir.Reconstituição para uma concentração superior a 100 μg/mL é recomendado (geralmente usamos 1 mg/ml solução para liofilização). Dissolva a proteína liofilizada em água destilada. |
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3-6 meses, -20~-80°C em condições estéreis após reconstituição.
Recomenda-se dividir a proteína em quantidades menores quando usada pela primeira vez e evitar ciclos repetidos de congelamento e descongelamento.
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