설명
FAP(세프라아제라고도 함)는 구조적으로 디펩티딜 펩티다아제 IV(DPPIV/CD26)와 관련된 95kDa II형 막관통 세린 프로테아제입니다. 세포외 도메인(ECD) 내에서 인간 FAP는 마우스 및 래트 FAP와 90%의 아미노산(aa) 서열 동일성을 공유합니다. 인간 FAP의 대체 스플라이싱은 ECD의 C-말단 239개 잔기로 구성된 절단된 동형체를 생성합니다. 항플라스민 절단 효소(APCE)로 알려진 FAP의 가용성 및 효소 활성 형태는 인간 혈장에서 순환합니다. FAP는 종양 조직 및 상처 치유의 반응성 기질 섬유아세포와 류마티스 관절염의 활막 세포에서 발현됩니다. 그것은 N-말단 Xaa-Pro 서열에 특이적인 DPPIV와 유사한 기질 특이성을 가진 디펩티딜 펩티다아제 활성을 나타냅니다. FAP는 또한 젤라틴, 콜라겐 I 및 IV, 피브로넥틴, 라미닌 및 여러 펩타이드 호르몬(예: 신경펩타이드 Y, 뇌 나트륨이뇨 펩타이드, 물질 P, 펩타이드 YY 및 인크레틴)을 분해할 수 있는 엔도펩티다아제입니다. 효소 활성은 세포 표면에서 DPPIV와 FAP의 결합에 따라 달라집니다. FAP의 기질 분해 활성은 종양 세포 이동 및 침윤에 기여합니다. 또한 FAP는 항종양 면역의 발달을 제한하여 종양 세포 성장을 향상시킬 수 있습니다.
명세서
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동의어 |
FAP; FAP알파; 바보; 세프라아제; APCE; DPPIV; DPPIVA; FAPA |
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유니프롯 번호 |
Q12884.1 |
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원천 |
재조합 인간 FAP 단백질은 N-말단에 His 태그가 있는 HEK293 세포에서 발현됩니다. 여기에는 Leu26-Asp760이 포함됩니다. |
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분자량 |
약 86.1 kDa. 당화로 인해 단백질은 Tris-Bis PAGE 결과에 따라 90-100 kDa로 이동합니다. |
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청정 |
SDS-PAGE 및 HPLC로 측정한 결과 95% 이상. |
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활동 |
ELISA 데이터 : 고정된 인간 FAP, His Tag를 플레이트에 0.5μg/ml(100μl/Well)로 고정. ELISA로 결정한 EC50이 25.8ng/ml인 항-FAP 항체, hFc Tag에 대한 용량 반응 곡선. 생물학적 활성: 기질 benzyloxycarbonyl-Gly-Pro-7-amido-4-methylcoumarin(Z-GP-AMC)을 Z-Gly-Pro와 7-amino-4-methylcoumarin(AMC)으로 전환하는 능력으로 측정. 특정 활성은 >3000 pmol/min/µg입니다. |
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내독소 |
LAL 방법에 의하면 단백질 1μg당 < 1.0 EU. |
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공식화 |
20mM Tris, 250mM NaCl(pH 8.2)에서 0.22μm 여과 용액에서 동결 건조. 일반적으로 동결 건조 전에 보호제로 8% 트레할로스를 첨가합니다. |
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재구성 |
튜브를 열기 전에 원심분리합니다. 100μg/mL 이상의 농도로 재구성하는 것이 좋습니다(일반적으로 동결건조에는 1mg/mL 용액을 사용합니다). 동결건조된 단백질을 증류수에 녹입니다. |
저장
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재구성 후 멸균 조건에서 3-6개월, -20~-80 ℃ .
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