Insulin ist ein doppelkettiges (α, β) Polypeptidhormon, das von den β-Inselzellen in der Bauchspeicheldrüse abgesondert wird. Es besteht aus 51 Aminosäuren, von denen die α-Kette 21 Aminosäuren und die β-Kette 30 Aminosäuren enthält. Die beiden Ketten sind durch zwei Paare von Disulfidbindungen verbunden, und die α-Kette selbst enthält ebenfalls ein Paar Disulfidbindungen. Der Sekretionsprozess von Insulin ist: Das Aminoende von Präproinsulin trägt ein 23-30 Aminosäuren langes Signalpeptid. Dieses Signalpeptid kann Präproinsulin zum endoplasmatischen Retikulum übertragen und wird dann sofort abgeschnitten, um Proinsulin freizusetzen. Proinsulin besteht aus Insulin-β-Kette, C-Peptid und α-Kette. Das freigesetzte Proinsulin wird sofort zum Golgi-Apparat übertragen, wo es verpackt und in Insulin umgewandelt und zusammen mit C-Peptid ins Blut abgegeben wird. Insulin ist das einzige bekannte Proteinhormon im Körper, das den Blutzucker senken kann. Es ist nicht nur für die Regulierung der Aufnahme, Verwertung und Speicherung von Glukose, Aminosäuren und Fettsäuren durch die Zellen verantwortlich, sondern hemmt auch den Abbau von Glykogen, Eiweiß und Fett.

Dieses Produkt ist eine vollständige Sequenz von menschlichem Insulin, das in E. coli exprimiert wird. Das Molekulargewicht beträgt ungefähr 5800 Da. Die Struktur ist die gleiche wie die von natürlichem menschlichem Insulin. Es wird häufig als Hilfskomponente in Zellkulturen verwendet. Die übliche Konzentration beträgt 1 bis 10 μg/ml.

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