Vaskulärer endothelialer Wachstumsfaktor D (VEGF-D), auch bekannt als c-fos-induzierter Wachstumsfaktor (FIGF) ist ein sezerniertes Glykoprotein der VEGF/PDGF-Familie. VEGFs regulieren Angiogenese und Lymphangiogenese während der Entwicklung und des Tumorwachstums und sind durch acht konservierte Cysteinreste gekennzeichnet, die eine Cystinknotenstruktur bilden. VEGF-C und VEGF-D, die 23 % Aminosäuresequenzidentität aufweisen, werden eindeutig als Präproproteine ​​exprimiert, die lange N- und C-terminale Propeptidverlängerungen um die VEGF-Homologiedomäne (VHD) enthalten. Die proteolytische Verarbeitung des 354 aa VEGF-D-Präproproteins erzeugt ein sezerniertes Proprotein. Die weitere Verarbeitung durch extrazelluläre Serinproteasen wie Plasmin- oder Furin-ähnliche Proproteinkonvertasen bildet reifes VEGF-D, das aus nichtkovalent verbundenen 42 kDa-Homodimeren der 117 aa VHD besteht. Reifes humanes VEGF-D hat eine Aminosäurenidentität von 94 %, 95 %, 99 %, 97 % und 93 % mit VEGF-D von Mäusen, Ratten, Pferden, Hunden und Rindern. Es wird in der Lunge, im Herzen, im Muskel und im Dünndarm von Erwachsenen exprimiert und ist am häufigsten in der Lunge und der Haut von Föten vorhanden. Maus- und humanes VEGF-D sind Liganden für den VEGF-Rezeptor 3 (VEGF R3, auch Flt-4 genannt), die artenübergreifend aktiv sind und nach der Verarbeitung eine erhöhte Affinität zeigen. Verarbeitetes humanes VEGF-D ist auch ein Ligand für VEGF R2, auch Flk-1 oder KDR genannt. VEGF R3 wird stark in lymphatischen Endothelzellen exprimiert und ist für die Regulierung des Wachstums und der Differenzierung des lymphatischen Endothels von entscheidender Bedeutung. Während VEGF-C der entscheidende Ligand für VEGF R3 während der embryonalen Lymphentwicklung ist, ist VEGF-D bei der neonatalen Lymphreifung und dem Knochenwachstum am aktivsten. Beide fördern die Tumorlymphangiogenese.

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