Beschreibung
Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) ist ein kleiner, wirksamer Wachstumsfaktor, der die Zellproliferation, -differenzierung und -überlebensfähigkeit induzieren kann. EGF ist das Gründungsmitglied der EGF-Familie, zu der auch TGF-Alpha, Amphiregulin (AR), Betacellulin (BTC), Epiregulin (EPR), der heparinbindende EGF-ähnliche Wachstumsfaktor (HBEGF), Epigen und die Neureguline (NRG)-1 bis -6 gehören. Die Mitglieder der EGF-Familie sind durch ein gemeinsames Strukturmotiv gekennzeichnet, die EGF-ähnliche Domäne, die drei intramolekulare Disulfidbindungen enthält, die von sechs ähnlich angeordneten, konservierten Cysteinresten gebildet werden. Diese Disulfidbindungen sind für die richtige Proteinkonformation und Rezeptorbindung unerlässlich. Alle Mitglieder der EGF-Familie werden als transmembranöse Vorläuferproteine des Typs I synthetisiert, die mehrere EGF-Domänen im extrazellulären Bereich enthalten können. Die reifen Proteine werden durch regulierte Proteolyse von der Zelloberfläche freigesetzt. Das vollständige EGF-Protein besteht aus 1207 Aminosäuren (aa) (EGF-Vorläufer) und enthält neun EGF-Domänen und neun LDLR-Klasse-B-Wiederholungen. Das reife Protein ist jedoch viel kleiner, nur 53 aa, und wird durch proteolytische Spaltung der EGF-Domäne proximal der Transmembranregion erzeugt. EGF ist bei Säugetieren gut konserviert, wobei reifes menschliches EGF zu 70 % mit reifem Maus- und Ratten-EGF identisch ist. Physiologisch kommt EGF in verschiedenen Körperflüssigkeiten vor, darunter Blut, Milch, Urin, Speichel, Samenflüssigkeit, Pankreassaft, Zerebrospinalflüssigkeit und Fruchtwasser. EGF ist ein Ligand mit hoher Affinität des EGF-Rezeptors (ErbB). Vier Rezeptor-Tyrosinkinasen der ErbB (HER)-Familie, darunter EGFR/ErbB1, ErbB2, ErbB3 und ErbB4, vermitteln Reaktionen auf Mitglieder der EGF-Familie. Die EGF-Bindung induziert die Dimerisierung des EGF-Rezeptors, was zur Aktivierung des Protein-Tyrosin-Kinase-Signalwegs führt. Diese Rezeptoren durchlaufen ein komplexes Muster ligandeninduzierter Homo- oder Heterodimerisierung, um Signale der EGF-Familie zu übertragen. EGF bindet ErbB1 und induziert je nach Kontext die Bildung von Homodimeren oder Heterodimeren, die ErbB2 enthalten.
Produkt Eigenschaften
| Synonyme | Urogastron, URG |
| Beitritt | P01132 |
| GeneID | 13645 |
| Quelle | Aus E.coli gewonnene Maus-EGF, Asn977-Arg1029. |
| Molekulargewicht | Etwa 6,0 kDa. |
| AA-Sequenz | NSYPGCPSSY DGYCLNGGVC MHIESLDSYT CNCVIGYSGD RCQTRDLRWW ELR |
| Etikett | Keiner |
| Aussehen | Sterilgefiltertes, weißes, gefriergetrocknetes Pulver. |
| Reinheit | > 97 % laut SDS-PAGE- und HPLC-Analysen. |
| Biologische Aktivität | Die Notaufnahme50 wie durch einen Zellproliferationstest mit murinen Balb/c 3T3-Zellen bestimmt, beträgt weniger als 0,1 ng/ml, was einer spezifischen Aktivität von > 1,0 × 10 entspricht7 IE/mg. Im Vergleich zum Standard vollständig biologisch aktiv. |
| Endotoxin | < 1,0 EU pro 1 μg Protein nach der LAL-Methode. |
| Formulierung | Gefriergetrocknet aus einer 0,2 μm gefilterten Lösung in PBS, pH 7,4. |
| Rekonstitution | Wir empfehlen, dieses Fläschchen vor dem Öffnen kurz zu zentrifugieren, um den Inhalt auf den Boden zu bringen. Rekonstituieren Sie es in sterilem destilliertem Wasser oder wässrigem Puffer mit 0,1 % BSA auf eine Konzentration von 0,1-1,0 mg/mL. Stammlösungen sollten in Arbeitsaliquots aufgeteilt und bei ≤ -20 gelagert werden.℃Weitere Verdünnungen sollten in geeigneten Pufferlösungen vorgenommen werden. |
SHüfte und SLagerung
Die Produkte werden mit Eisbeutel versendet und können 1 Jahr lang bei -20 ℃ gelagert werden.
1 Monat, 2 bis 8 °C unter sterilen Bedingungen nach Rekonstitution.
3 Monate, -20 °C unter sterilen Bedingungen nach Rekonstitution.
Es wird empfohlen, das Protein bei der ersten Verwendung in kleinere Mengen aufzuteilen und wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen zu vermeiden.
VorsichtS
1.Vermeiden Sie wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen.
2.Bitte tragen Sie zu Ihrer Sicherheit und Gesundheit bei Operationen Laborkittel und Einweghandschuhe.
3.Nur für Forschungszwecke!
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Anfrage
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FAQ
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