Beschreibung
FAP (auch als Seprase bekannt) ist eine 95 kDa große transmembranäre Serinprotease vom Typ II, die strukturell mit der Dipeptidylpeptidase IV (DPPIV/CD26) verwandt ist. Innerhalb der extrazellulären Domäne (ECD) weist die menschliche FAP eine Aminosäuresequenzidentität von 90 % mit der FAP von Maus und Ratte auf. Durch alternatives Spleißen der menschlichen FAP entsteht eine verkürzte Isoform, die aus den 239 C-terminalen Resten der ECD besteht. Eine lösliche und enzymatisch aktive Form von FAP, bekannt als Antiplasmin-spaltendes Enzym (APCE), zirkuliert im menschlichen Plasma. FAP wird auf reaktiven Stromafibroblasten in Tumorgewebe und bei der Wundheilung sowie auf Synoviozyten bei rheumatoider Arthritis exprimiert. Es weist eine Dipeptidylpeptidaseaktivität mit einer Substratspezifität auf, die der von DPPIV ähnelt, das spezifisch für N-terminale Xaa-Pro-Sequenzen ist. FAP ist außerdem eine Endopeptidase, die Gelatine, Kollagene I und IV, Fibronektin und Laminin sowie mehrere Peptidhormone (z. B. Neuropeptid Y, Brain Natriuretic Peptide, Substanz P, Peptid YY und Inkretine) abbauen kann. Die enzymatische Aktivität hängt von der Verbindung von FAP mit DPPIV auf der Zelloberfläche ab. Die Matrix abbauende Aktivität von FAP trägt zur Migration und Invasion von Tumorzellen bei. Darüber hinaus kann FAP das Tumorzellwachstum fördern, indem es die Entwicklung einer Anti-Tumor-Immunität einschränkt.
Technische Daten
| Synonyme | FAP; FAPalpha; SIMP; Seprase; APCE; DPPIV; DPPIVA; FAPA |
| Uniprot-Nr. | Q12884.1 |
| Quelle | Rekombinanter Mensch FAP Protein wird exprimiert von HEK293 Zellen mit His-Tag am N-Terminus. Es enthält Leu26-Asp760. |
| Molekulargewicht | Etwa 86,1 kDa. Aufgrund der Glykosylierung wandert das Protein basierend auf dem Tris-Bis-PAGE-Ergebnis auf 90–100 kDa. |
| Reinheit | > 95 %, ermittelt durch SDS-PAGE und HPLC. |
| Aktivität | ELISA-Daten:Immobilisiertes menschliches FAP, His-Tag bei 0,5 μg/ml (100 μl/Well) auf der Platte. Dosis-Wirkungs-Kurve für Anti-FAP-Antikörper, hFc-Tag mit dem EC50 von 25,8 ng/ml, bestimmt durch ELISA. Bioaktivität: Gemessen an seiner Fähigkeit, das Substrat Benzyloxycarbonyl-Gly-Pro-7-amido-4-methylcumarin (Z-GP-AMC) in Z-Gly-Pro und 7-Amino-4-methylcumarin (AMC) umzuwandeln. Die spezifische Aktivität beträgt >3000 pmol/min/µg |
| Endotoxin | < 1.0 EU pro 1μg Die Protein durch Die LAL-Methode. |
| Formulierung | Lyophilisiert aus einer 0,22 μm gefilterten Lösung in 20 mM Tris, 250 mM NaCl (pH 8,2). Normalerweise werden vor der Lyophilisierung 8 % Trehalose als Schutzmittel hinzugefügt. |
| Rekonstitution | Zentrifugenröhrchen vor dem Öffnen.Rekonstitution auf eine Konzentration über 100 μg/mL wird empfohlen (normalerweise verwenden wir 1 mg/ml Lösung zur Gefriertrocknung). Das gefriergetrocknete Protein in destilliertem Wasser auflösen. |
Lagerung
Das Produkt sollen bei -20~-80 gelagert werden℃ für 1 Jahr ab Erhaltdatum.
2-7 Tage, 2 ~8 °C unter sterilen Bedingungen nach Rekonstitution.
3-6 Monate, -20~-80℃ unter sterilen Bedingungen nach Rekonstitution.
Es wird empfohlen, das Protein bei der ersten Verwendung in kleinere Mengen aufzuteilen. und vermeiden Sie wiederholte Gefrier-Tau-Zyklen.
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