Beschreibung
FAP (auch als Seprase bekannt) ist eine 95 kDa große transmembranäre Serinprotease vom Typ II, die strukturell mit der Dipeptidylpeptidase IV (DPPIV/CD26) verwandt ist. Innerhalb der extrazellulären Domäne (ECD) weist menschliches FAP eine Aminosäuresequenzidentität von 90 % mit FAP von Maus und Ratte auf. Eine lösliche und enzymatisch aktive Form von FAP, bekannt als Antiplasmin-spaltendes Enzym (APCE), zirkuliert im menschlichen Plasma. FAP wird auf reaktiven Stromafibroblasten in Tumorgewebe und bei der Wundheilung sowie auf Synoviozyten bei rheumatoider Arthritis exprimiert. FAP ist außerdem eine Endopeptidase, die Gelatine, Kollagene I und IV, Fibronektin und Laminin sowie mehrere Peptidhormone (z. B. Neuropeptid Y, Brain Natriuretic Peptide, Substanz P, Peptid YY und Inkretine) abbauen kann. Die enzymatische Aktivität hängt von der Verbindung von FAP mit DPPIV auf der Zelloberfläche ab. Die Matrix abbauende Aktivität von FAP trägt zur Migration und Invasion von Tumorzellen bei. Darüber hinaus kann FAP das Tumorzellwachstum fördern, indem es die Entwicklung einer Anti-Tumor-Immunität einschränkt.
Technische Daten
Synonyme | FAP; FAPalpha; SIMP; Seprase; APCE; DPPIV; DPPIVA; FAPA |
Uniprot-Nr. | Q12884 |
Quelle | Rekombinantes biotinyliertes humanes FAP-Protein wird aus HEK293-Zellen mit His-Tag und Avi-Tag am N-Terminus exprimiert. Es enthält Leu26-Asp760. |
Molekulargewicht | Das Protein hat ein geschätztes Molekulargewicht von 87,9 kDa. Aufgrund der Glykosylierung wandert das Protein basierend auf dem Tris-Bis-PAGE-Ergebnis auf 90–100 kDa. |
Aussehen | Sterilgefiltertes, weißes, gefriergetrocknetes Pulver. |
Reinheit | > 95 %, ermittelt durch SDS-PAGE und HPLC |
Endotoxin | < 1.0 EU pro 1μg Die Protein durch Die LAL-Methode. |
Formulierung | Lyophilisiert aus 0,22 μm gefilterter Lösung in 20 mM Tirs, 150 mM NaCl, 200 mM L-Arginin (pH 8,2). Normalerweise werden vor der Lyophilisierung 8 % Trehalose als Schutzmittel hinzugefügt. |
Rekonstitution | Zentrifugieren Sie die Röhrchen vor dem Öffnen. Es wird empfohlen, sie auf eine Konzentration von mehr als 100 μg/ml zu rekonstituieren. Lösen Sie das lyophilisierte Protein in destilliertem Wasser auf. |
Lagerung
Die Produkte werden mit Kühlakkus geliefert und können bei -20℃ für 1 Jahr.
2–7 Tage, 2 bis 8 °C unter sterilen Bedingungen nach Rekonstitution.
3 -6 Monate, -20 bis -80°C unter sterilen Bedingungen nach Rekonstitution.
Für eine optimale Lagerung empfehlen wir, das Protein in kleinere Mengen aufzuteilen. Bitte vermeiden Sie Gefrier-Auftau-Zyklen.
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