- A tentação de limpar enzimas.

Por que limpar proteases e fosfatases de proteínas?

Em um estado de equilíbrio, proteínas endógenas são produzidas e degradadas, mantendo seus níveis celulares estáveis. Quando proteínas são extraídas de células e tecidos in vitro, numerosas enzimas endógenas capazes de degradar as proteínas extraídas, como fosfatases e proteases, também são liberadas. Com a produção de proteínas significativamente inibida e a degradação continuando, essas enzimas podem degradar rapidamente as proteínas no extrato. Para evitar a destruição da proteína alvo por proteases durante a purificação de proteínas, inibidores de protease são adicionados para inibir sua atividade.

Além disso, a fosforilação e desfosforilação de proteínas em células são os interruptores reguladores para muitas atividades biológicas importantes, como transdução de sinal, proliferação celular, diferenciação celular e apoptose celular. Proteger o estado de fosforilação de proteínas é crucial no estudo de vias de fosforilação de proteínas e rotas de transdução de sinal. Portanto, controlar a ação de fosfatases é de importância fisiológica significativa na pesquisa de proteínas.

A Yeasen Biotech inova continuamente e, por meio do design direcionado de estruturas moleculares de proteínas e triagem de mutagênese enzimática de proteínas em larga escala, fornece aos clientes produtos inibidores de protease e fosfatase de alto desempenho.

Introdução ao produto

Inibidores proteolíticos (inibidores de protease) referem-se amplamente a substâncias que se ligam a certos grupos no centro ativo de moléculas de protease, reduzindo sua atividade ou mesmo eliminando-a sem causar desnaturação da proteína enzimática. Substâncias como leupeptina, antipaína, quimostatina, elastatinaldeído, aprotinina e fosforamidana, que são isoladas de caldos de fermentação de actinomicetos, podem inibir tripsina, papaína, quimiotripsina, elastase, pepsina e metaloproteinases, respectivamente, e são todas consideradas inibidores de protease.

Composição do produto

Inibidor

Componente

Tipo de Inibição

Inibidor de protease

AEBSF (Cat#20111ES)

Inibidor irreversível de serina proteases

Aprotinina(Cat#20105ES)

Inibidor competitivo reversível de serina proteases

Bestatin(Cat#20132ES)

Inibidor reversível de aminopeptidases

E-64(Cat#20129ES)

Inibidor irreversível de proteases de cisteína

Leupeptina (Cat#20112ES)

Inibidor reversível de serina e cisteína proteases

Pepstatina A(Cat#20113ES)

Inibidor reversível de proteases aspárticas

EDTA (Cat#60126ES)

Inibidor reversível de metaloproteinases

1,10-fenantrolina

Inibidor reversível de metaloproteinases

Fosforamidan

Inibidor reversível de metaloproteinases

Inibidor de fosfatase

Cantharidina

Inibidor reversível da proteína fosfatase 2A

(-)-p-bromotetramisol oxalato

Inibidor irreversível da fosfatase alcalina

Microcistina-LR

Inibidor reversível da proteína fosfatase 1 e da proteína fosfatase 2A

ortovanadato de sódio (Cat#20133ES)

Inibidor reversível da fosfatase alcalina e da tirosina fosfatase

sódio molibdato

Inibidor irreversível da fosfatase ácida

tartarato de sódio

Inibidor reversível da fosfatase ácida

imidazol

Inibidor reversível da fosfatase alcalina

fluoreto de sódio

Inibidor reversível da fosfatase ácida

Informações do produto

Diferentes tipos de extratos de proteína contêm diferentes tipos de proteases. Por exemplo, extratos de células de mamíferos geralmente contêm uma alta abundância de serina proteases, extratos de células bacterianas geralmente contêm mais serina proteases e metaloproteinases, e extratos de plantas geralmente contêm um grande número de serina e cisteína proteases, bem como alguns com proteases aspárticas. Além disso, AEBSF pode causar desvio de pico de espectrometria de massa, portanto, inibidores de protease contendo AEBSF não são adequados para detecção e análise por espectrometria de massa (Espectrometria de Massa, MS). Portanto, a Yeasen Biotech oferece diferentes tipos de proteases, fosfatase e misturas de inibidores para seleção, adaptadas à extração de proteína e propósitos experimentais subsequentes de diferentes tipos de amostras. Informações específicas de compra podem ser encontradas nos detalhes do pedido.

Encomenda de produtos

Número do produto

Nome do produto

Componentes

Especificação

20123ES

InStab™ Protease Cocktail, sem EDTA, mini, em forma de comprimido

Contém AEBSF, Aprotinina, Bestatina, E-64, Leupeptina, Pepstatina A e outros componentes

1 frasco (10 comprimidos) / 1 frasco (50 comprimidos)

20124ES

InStab™ Protease Inhibitor Cocktail, sem EDTA, solução de estoque 100×DMSO

Contém AEBSF, Aprotinina, Bestatina, E-64, Leupeptina, Pepstatina A e outros componentes

1 mL/10×1 mL/100×1 mL

20134ES

InStab™ Protease Inhibitor Cocktail para extratos de fungos e leveduras, sem EDTA, solução estoque 100×DMSO

Contém AEBSF, E-64, Pepstatina A, 1,10-fenantrolina

1 mL

20135ES

InStab™ Coquetel Inibidor de Protease para purificação de proteínas marcadas com His, sem EDTA, solução estoque 100×DMSO

Contém AEBSF, Bestatina, E-64, Pepstatina A, Sal Dissódico de Fosforamida

1 mL

20136ES

InStab™ Protease Inhibitor Cocktail para extratos de células e tecidos vegetais, sem EDTA, solução estoque 100×DMSO

Contém AEBSF, Bestatina, E-64, Leupeptina, Pepstatina A, 1,10-Fenantrolina

1 mL

20137ES

InStab™ Coquetel Inibidor de Protease para extratos de células bacterianas, 100×Solução Estoque

Contém AEBSF, Bestatin, E-64, Pepstatina A e EDTA embalado individualmente

2 mL

20138ES

InStab™ Coquetel Inibidor de Protease para MS-SAFE,50×Solução Estoque

Contém Aprotinina, Bestatina, E-64, Leupeptina e EDTA embalado individualmente

2 mL

20109ES

InStab™ Coquetel Inibidor de Fosfatase (100×, Solução Estoque)

Um tubo contém Cantharidina, Bromotetramisole, Microcistina-LR. O tubo B contém Ortovanadato de sódio, Molibdato de sódio, Tartrato de sódio, Imidazol, Fluoreto de sódio

2 mL/10×2 mL/100×2 mL

20140ES

Coquetel Inibidor de Desacetilase (100× em 70% DMSO)

Contém Tricostatina A, EX-527, Nicotinamida, Butirato de Sódio

1 mL

20104ES

PMSF

1 g/5×1 g

Investigação